Laut einer neuen, in Nature veröffentlichten Studie haben Forscher zufällige Heteropolymere (RHPs) entwickelt, die Enzyme nachahmen und möglicherweise die industrielle Katalyse und Arzneimittelentwicklung revolutionieren könnten. Das Team ließ sich von den aktiven Zentren von etwa 1.300 Metalloproteinen inspirieren und entwarf diese RHPs mithilfe einer Eintopf-Synthesemethode.

Die wichtigste Innovation liegt in der Fähigkeit, die chemischen Eigenschaften von Segmenten, die entscheidende Monomere enthalten, statistisch zu modulieren und so Pseudo-aktive Zentren zu schaffen, die eine proteinähnliche Mikroumgebung bieten. Dieser Ansatz überwindet Einschränkungen im traditionellen Polymerdesign, indem er die Rotationsfreiheit des Polymerrückgrats nutzt, um ein einheitliches Verhalten auf Ensemble-Ebene zu erzielen, selbst bei weniger präziser Monomersequenzierung.

"Wir gehen davon aus, dass die Programmierung räumlicher und zeitlicher Projektionen von Seitenketten auf segmentaler Ebene für Polymere mit einer anderen Rückgratchemie als Proteine wirksam sein kann, um Proteinverhalten zu replizieren", so die Forscher in ihrer Arbeit. Sie wiesen ferner darauf hin, dass diese Methode Defizite in der monomeren Sequenzspezifität mindert, eine häufige Herausforderung bei synthetischen Enzymmimetika.

Die Entwicklung dieser RHPs stellt einen bedeutenden Fortschritt im Bereich der bioinspirierten Materialien dar. Während Wissenschaftler bereits erfolgreich die primären, sekundären und tertiären Strukturen von Proteinen replizieren konnten, hat sich die Erzielung einer funktionellen Nachahmung als schwieriger erwiesen. Der neue Ansatz konzentriert sich auf die Nachbildung der chemischen, strukturellen und dynamischen Heterogenitäten, die für die Proteinfunktion unerlässlich sind.

Die Auswirkungen dieser Forschung sind weitreichend. Enzyme sind entscheidende Katalysatoren in zahlreichen industriellen Prozessen, von der Herstellung von Pharmazeutika bis zum Abbau von Schadstoffen. Synthetische Enzymmimetika bieten das Potenzial für robustere und kostengünstigere Alternativen zu natürlichen Enzymen, die teuer in der Herstellung und empfindlich gegenüber Umweltbedingungen sein können.

Darüber hinaus könnten die in dieser Studie verwendeten Designprinzipien zur Herstellung einer breiten Palette von Funktionsmaterialien mit maßgeschneiderten Eigenschaften angewendet werden. Durch die sorgfältige Steuerung der Zusammensetzung und Anordnung von Monomeren innerhalb der RHPs können die Forscher deren katalytische Aktivität, Selektivität und Stabilität feinabstimmen.

Die Forscher betonten die Bedeutung der Analyse von Metalloprotein-Wirkzentren, um das Design der RHPs zu steuern. Durch die Identifizierung wichtiger funktioneller Reste und ihrer Mikroumgebung konnten sie synthetische Polymere herstellen, die die katalytische Aktivität natürlicher Enzyme effektiv nachbilden. Das Team führte Schlüsselmonomere als Äquivalente der funktionellen Reste von Proteinen ein und modulierte statistisch die chemischen Eigenschaften von Schlüsselsegmenten, die Monomere enthielten, wie z. B. die segmentale Hydrophobizität.

Die nächsten Schritte für diese Forschung umfassen die weitere Optimierung des Designs der RHPs und die Erforschung ihrer potenziellen Anwendungen in verschiedenen Bereichen. Die Forscher sind auch daran interessiert, KI-gesteuerte Methoden zur Vorhersage der Eigenschaften von RHPs auf der Grundlage ihrer Monomerzusammensetzung und -sequenz zu entwickeln. Dies könnte die Entdeckung neuer und verbesserter Enzymmimetika für eine Vielzahl von Anwendungen beschleunigen.