Laut einer in Nature veröffentlichten Studie haben Forscher zufällige Heteropolymere (RHPs) entwickelt, die Enzyme nachahmen und einen neuen Ansatz zur Herstellung synthetischer Materialien mit proteinähnlichen Funktionen bieten. Das Team ließ sich von den aktiven Zentren von etwa 1.300 Metalloproteinen inspirieren und entwarf diese RHPs mithilfe einer Eintopf-Synthesemethode, wodurch effektiv Enzym-Mimesen entstanden.

Die Studie befasst sich mit einer seit langem bestehenden Herausforderung bei der synthetischen Nachbildung der komplexen Funktionen von Proteinen. Während Wissenschaftler Fortschritte bei der Nachahmung der primären, sekundären und tertiären Strukturen von Proteinen erzielt haben, ist es weiterhin schwierig, die für ihre Funktion entscheidende chemische, strukturelle und dynamische Heterogenität zu erreichen. Die Forscher schlagen vor, dass es durch die Programmierung der räumlichen und zeitlichen Anordnung von Seitenketten auf segmentaler Ebene in Polymeren möglich ist, Proteinverhalten zu replizieren, selbst mit von Proteinen abweichenden Grundgerüstchemikalien.

"Wir führen Schlüsselmonomere als Äquivalente der funktionellen Reste von Proteinen ein und modulieren statistisch die chemischen Eigenschaften von Schlüsselmonomer-haltigen Segmenten, wie z. B. die segmentale Hydrophobizität", so die Forscher in ihrer Arbeit. Diese Modulation ermöglicht es den RHPs, pseudo-aktive Zentren zu bilden, wodurch Schlüsselmonomere mit einer proteinähnlichen Mikroumgebung versehen werden.

Die Auswirkungen dieser Forschung sind bedeutend. Enzyme sind biologische Katalysatoren, die chemische Reaktionen in lebenden Organismen beschleunigen. Die Herstellung synthetischer Enzym-Mimesen könnte verschiedene Bereiche revolutionieren, darunter Medizin, Materialwissenschaft und Umweltsanierung. Beispielsweise könnten diese RHPs verwendet werden, um neue Medikamente zu entwickeln, effizientere industrielle Prozesse zu schaffen oder Schadstoffe abzubauen.

Die Entwicklung dieser RHPs nutzt auch die Rotationsfreiheit von Polymeren, um Einschränkungen der monomeren Sequenzspezifität zu überwinden. Dies ermöglicht ein einheitlicheres Verhalten auf Ensemble-Ebene, ein entscheidender Faktor für die Erzielung einer konsistenten und zuverlässigen Leistung.

Der Ansatz der Forscher umfasste die Analyse der aktiven Zentren von Metalloproteinen, um wichtige funktionelle Reste zu identifizieren. Anschließend entwarfen sie RHPs mit entsprechenden Monomeren und kontrollierten sorgfältig die chemischen Eigenschaften der Segmente, die diese Monomere enthielten. Diese statistische Modulation von Eigenschaften wie Hydrophobizität ist entscheidend für die Schaffung der proteinähnlichen Mikroumgebung, die für eine enzymähnliche Aktivität erforderlich ist.

Der aktuelle Stand dieser Forschung ist, dass der Proof-of-Concept erbracht wurde, der zeigt, dass RHPs tatsächlich Enzymfunktionen nachahmen können. Zukünftige Entwicklungen werden sich wahrscheinlich auf die Optimierung des Designs dieser RHPs konzentrieren, um ihre katalytische Aktivität und Selektivität zu verbessern. Forscher könnten auch den Einsatz von KI und maschinellem Lernen untersuchen, um den Designprozess zu beschleunigen und neue Kombinationen von Monomeren zu identifizieren, die spezifische katalytische Funktionen erreichen können. Dies könnte zur Schaffung einer Bibliothek synthetischer Enzyme führen, die auf ein breites Anwendungsspektrum zugeschnitten sind.