Laut einer in Nature veröffentlichten Studie haben Forscher zufällige Heteropolymere (RHPs) entwickelt, die Enzyme nachahmen und einen neuen Ansatz zur Herstellung synthetischer Materialien mit proteinähnlichen Funktionen bieten. Das Team ließ sich von den aktiven Zentren von etwa 1.300 Metalloproteinen inspirieren und entwarf diese RHPs mithilfe einer Eintopf-Synthesemethode, wodurch effektiv Enzymnachahmungen entstanden.

Die Studie befasst sich mit einer seit langem bestehenden Herausforderung bei der synthetischen Nachbildung der komplexen Funktionen von Proteinen. Während Wissenschaftler Fortschritte bei der Nachahmung der Primär-, Sekundär- und Tertiärstrukturen von Proteinen erzielt haben, hat sich die Nachbildung ihrer funktionellen Heterogenität als schwierig erwiesen. Die Forscher schlagen vor, dass sie durch die Programmierung der räumlichen und zeitlichen Anordnung von Seitenketten auf segmentaler Ebene in Polymeren das Verhalten von Proteinen effektiv nachbilden können, selbst bei von Proteinen abweichenden Grundgerüstchemismen.

"Wir führen Schlüsselmonomere als Äquivalente der funktionellen Reste von Proteinen ein und modulieren statistisch die chemischen Eigenschaften von schlüsselmonomerhaltigen Segmenten, wie z. B. die segmentale Hydrophobizität", so die Forscher in ihrer Arbeit. Diese Modulation ermöglicht es den RHPs, pseudoaktive Zentren zu bilden, wodurch Schlüsselmonomere mit einer proteinähnlichen Mikroumgebung versehen werden.

Die Bedeutung dieser Entwicklung liegt in ihrem Potenzial zur Herstellung synthetischer Materialien mit maßgeschneiderten katalytischen Aktivitäten. Enzyme sind biologische Katalysatoren, die chemische Reaktionen beschleunigen, und ihre synthetischen Nachahmungen könnten in Bereichen wie Medizin, Materialwissenschaft und Umweltsanierung vielfältige Anwendung finden.

Die Verwendung von zufälligen Heteropolymeren ist besonders bemerkenswert, da sie die Rotationsfreiheit von Polymeren nutzt, um Einschränkungen in der monomeren Sequenzspezifität zu überwinden. Dieser Ansatz ermöglicht die Herstellung von Materialien mit einheitlichem Verhalten auf Ensemble-Ebene, selbst bei Variationen in der genauen Sequenz der Monomere. Dies ist von entscheidender Bedeutung, da die Erzielung einer perfekten Sequenzkontrolle bei der Polymersynthese eine Herausforderung darstellen kann.

Die Forscher glauben, dass ihr Ansatz einen bedeutenden Fortschritt auf dem Gebiet der bioinspirierten Materialien darstellt. Durch die Fokussierung auf die chemischen Eigenschaften von schlüsselmonomerhaltigen Segmenten konnten sie RHPs herstellen, die ein proteinähnliches Verhalten aufweisen. Das Team hofft, dass diese Arbeit weitere Forschungen zum Design und zur Synthese von funktionellen Polymeren mit Anwendungen in verschiedenen Bereichen anregen wird. Zukünftige Forschung könnte sich auf die Verfeinerung des Designs von RHPs konzentrieren, um ihre katalytische Aktivität und Selektivität zu verbessern, sowie auf die Erforschung ihres Potenzials für den Einsatz in spezifischen Anwendungen.