Laut einer in Nature veröffentlichten Studie haben Forscher zufällige Heteropolymere (RHPs) entwickelt, die Enzyme nachahmen und möglicherweise die industrielle Katalyse und Arzneimittelentwicklung revolutionieren könnten. Das Team ließ sich von den aktiven Zentren von etwa 1.300 Metalloproteinen inspirieren und entwarf diese RHPs mithilfe einer Eintopf-Synthesemethode, wodurch effektiv künstliche Enzyme entstanden.

Die Studie befasst sich mit einer seit langem bestehenden Herausforderung in der Materialwissenschaft: die komplexen Funktionen von Proteinen mit synthetischen Materialien zu replizieren. Während Wissenschaftler Fortschritte bei der Nachahmung der strukturellen Hierarchie von Proteinen erzielt haben, hat sich die Erzielung funktioneller Ähnlichkeit aufgrund der komplizierten chemischen, strukturellen und dynamischen Heterogenitäten natürlicher Enzyme als schwierig erwiesen. Die Forscher schlagen vor, dass sie durch die sorgfältige Kontrolle der räumlichen und zeitlichen Anordnung von Seitenketten in Polymeren das Verhalten von Proteinen effektiv replizieren können, selbst bei Rückgratchemie, die sich von der von Proteinen unterscheidet.

Der Schlüssel zu ihrem Ansatz liegt in der statistischen Modulation der chemischen Eigenschaften von Segmenten, die Schlüsselmonomere enthalten, wie z. B. die segmentale Hydrophobizität. Dies ermöglicht es den RHPs, pseudoaktive Zentren zu bilden, die Schlüsselmonomere mit einer proteinähnlichen Mikroumgebung versorgen. "Wir führen Schlüsselmonomere als Äquivalente der funktionellen Reste von Proteinen ein", so die Forscher in ihrer Arbeit, und betonen damit den biomimetischen Charakter ihres Designs.

Diese Entwicklung hat erhebliche Auswirkungen auf verschiedene Bereiche. Enzyme werden in großem Umfang in industriellen Prozessen eingesetzt, von der Lebensmittelproduktion bis zur Biosynthese von Biokraftstoffen. Synthetische Enzymmimetika könnten Vorteile wie erhöhte Stabilität, niedrigere Produktionskosten und die Fähigkeit bieten, in rauen Umgebungen zu funktionieren, in denen natürliche Enzyme abgebaut würden. Darüber hinaus könnte die Fähigkeit, Enzymmimetika mit spezifischen katalytischen Aktivitäten zu entwickeln, die Entdeckung und Entwicklung von Medikamenten beschleunigen.

Das Konzept, zufällige Heteropolymere zur Nachahmung von Enzymen zu verwenden, nutzt Prinzipien der künstlichen Intelligenz, insbesondere bei der Analyse großer Datensätze von Proteinstrukturen. Durch die Analyse der aktiven Zentren von Tausenden von Metalloproteinen konnten die Forscher wichtige Merkmale und Designprinzipien identifizieren, die in synthetische Polymere übersetzt werden konnten. Dieser datengesteuerte Ansatz unterstreicht die wachsende Rolle der KI in der Materialwissenschaft und ermöglicht es Forschern, neuartige Materialien mit beispiellosen Eigenschaften zu entdecken und zu entwickeln.

Es bleiben jedoch Herausforderungen bestehen. Während die RHPs eine vielversprechende enzymähnliche Aktivität zeigten, entspricht ihre katalytische Effizienz möglicherweise noch nicht der von natürlichen Enzymen. Weitere Forschung ist erforderlich, um das Design und die Synthese von RHPs zu optimieren, um ihre Leistung zu verbessern. Darüber hinaus müssen die Langzeitstabilität und Biokompatibilität dieser Materialien gründlich bewertet werden, bevor sie in industriellen oder biomedizinischen Anwendungen breite Anwendung finden können.

Die Forscher konzentrieren sich nun darauf, verschiedene Monomerkombinationen und Synthesemethoden zu erforschen, um die katalytische Aktivität und Selektivität von RHPs weiter zu verbessern. Sie untersuchen auch das Potenzial, KI zur Vorhersage der Eigenschaften von RHPs auf der Grundlage ihrer Monomerzusammensetzung und -sequenz zu verwenden, was den Designprozess erheblich beschleunigen könnte. Die Entwicklung dieser Enzymmimetika stellt einen bedeutenden Schritt zur Schaffung bioinspirierter Materialien mit maßgeschneiderten Funktionalitäten dar und eröffnet neue Möglichkeiten für nachhaltige Chemie und fortschrittliches Materialdesign.