Forscher haben zufällige Heteropolymere (RHPs) entwickelt, die Enzyme nachahmen und potenziell die industrielle Katalyse und Arzneimittelentwicklung revolutionieren könnten. Das Team, dessen Ergebnisse in Nature veröffentlicht wurden, synthetisierte diese Enzym-Mimetika mit einer Eintopfmethode und ließ sich dabei von den aktiven Zentren von etwa 1.300 Metalloproteinen inspirieren.

Die wichtigste Innovation liegt in der Fähigkeit, die chemischen Eigenschaften von Segmenten, die Schlüsselmonomere enthalten, statistisch zu modulieren und so Pseudo-aktive Zentren zu schaffen, die eine proteinähnliche Mikroumgebung bieten. Dieser Ansatz begegnet einer seit langem bestehenden Herausforderung bei der synthetischen Nachbildung von Proteinfunktionen, die tief in der chemischen, strukturellen und dynamischen Heterogenität von Proteinen verwurzelt sind.

"Wir gehen davon aus, dass bei Polymeren mit einer von Proteinen abweichenden Rückgratchemie die Programmierung räumlicher und zeitlicher Projektionen von Seitenketten auf segmentaler Ebene wirksam sein kann, um Proteinverhalten zu replizieren", so die Forscher in ihrer Veröffentlichung. Sie erklärten weiter, dass die Nutzung der Rotationsfreiheit von Polymeren Defizite in der monomeren Sequenzspezifität ausgleichen und eine Verhaltensuniformität auf Ensemble-Ebene erreichen kann.

Das Design dieser RHPs wurde durch die Analyse der aktiven Zentren von Metalloproteinen geleitet, wobei Schlüsselmonomere identifiziert wurden, die als Äquivalente funktioneller Reste in Proteinen fungieren. Durch die statistische Modulation der Hydrophobizität von Segmenten, die diese Monomere enthalten, konnten die Forscher Umgebungen schaffen, die die aktiven Zentren natürlicher Enzyme nachahmen.

Die Auswirkungen dieser Forschung sind bedeutend. Enzyme sind entscheidende Katalysatoren in einer Vielzahl industrieller Prozesse, von der Herstellung von Pharmazeutika bis zur Synthese von Biokraftstoffen. Natürliche Enzyme können jedoch teuer in der Herstellung sein und erfordern oft spezifische Bedingungen, um optimal zu funktionieren. Enzym-Mimetika, wie diese RHPs, bieten eine potenziell billigere und robustere Alternative.

Die Entwicklung dieser Enzym-Mimetika unterstreicht auch die wachsende Rolle der künstlichen Intelligenz in der Materialwissenschaft. KI-Algorithmen können riesige Datensätze von Proteinstrukturen und -funktionen analysieren und Schlüsselmerkmale identifizieren, die in synthetischen Materialien repliziert werden können. Dieser Ansatz beschleunigt den Entdeckungsprozess und ermöglicht es Forschern, Materialien mit spezifischen Eigenschaften zu entwerfen.

"Diese Arbeit zeigt, wie das Verständnis der grundlegenden Prinzipien der Proteinfunktion in Kombination mit fortschrittlichen Synthesetechniken zur Schaffung funktioneller Materialien mit beispiellosen Fähigkeiten führen kann", sagte einer der an der Studie beteiligten Forscher.

Die nächsten Schritte für diese Forschung umfassen die Optimierung des Designs von RHPs für spezifische Anwendungen und die Erforschung ihres Potenzials für den Einsatz in einer breiteren Palette katalytischer Reaktionen. Die Forscher planen auch, die Langzeitstabilität und Skalierbarkeit dieser Enzym-Mimetika zu untersuchen, um den Weg für ihre breite Akzeptanz in der Industrie zu ebnen.