Forschende haben synthetische Polymere entwickelt, die die Funktion von Enzymen nachahmen, ein Durchbruch, der die industrielle Katalyse und die Arzneimittelentwicklung revolutionieren könnte. Die in Nature veröffentlichte Studie beschreibt detailliert, wie Random Heteropolymers (RHPs) entwickelt wurden, um die aktiven Zentren von Metalloproteinen zu replizieren und proteinähnliche Mikroumgebungen für Schlüsselmonomere zu schaffen.

Das Team, das sich bei seiner Analyse von etwa 1.300 aktiven Zentren von Metalloproteinen leiten ließ, verwendete eine Eintopf-Synthesemethode, um diese RHPs herzustellen. Schlüsselmonomere, die als Äquivalente funktioneller Reste in Proteinen fungieren, wurden statistisch moduliert, um chemische Eigenschaften wie die segmentale Hydrophobizität zu steuern. Dieser Ansatz ermöglichte es den Forschern, pseudoaktive Zentren innerhalb der Polymere zu schaffen, die eine proteinähnliche Umgebung für die Schlüsselmonomere bieten.

"Wir gehen davon aus, dass die Programmierung räumlicher und zeitlicher Projektionen von Seitenketten auf segmentaler Ebene für Polymere mit einer von Proteinen abweichenden Rückgratchemie wirksam sein kann, um Proteinverhalten zu replizieren", so die Forschenden in ihrer Veröffentlichung. Sie fügten hinzu, dass die Rotationsfreiheit des Polymerrückgrats dazu beiträgt, Einschränkungen in der Monomersequenzspezifität zu überwinden, was zu einem einheitlichen Verhalten über das gesamte Polymerensemble führt.

Enzyme sind biologische Katalysatoren, die chemische Reaktionen innerhalb von Zellen beschleunigen. Ihre Effizienz und Spezifität sind unübertroffen, aber ihre Fragilität und hohen Produktionskosten schränken ihren Einsatz in industriellen Anwendungen ein. Die Entwicklung synthetischer Enzymmimetika ist seit langem ein Ziel der Chemie, wobei sich frühere Versuche auf die Nachbildung der komplexen dreidimensionalen Struktur von Proteinen konzentrierten. Dieser neue Ansatz konzentriert sich jedoch auf die Nachahmung der chemischen Umgebung des aktiven Zentrums und nicht auf die gesamte Proteinstruktur.

Die Auswirkungen dieser Forschung sind weitreichend. In der industriellen Katalyse könnten diese RHPs eine robustere und kostengünstigere Alternative zu traditionellen Enzymen darstellen. Sie könnten auch in der Arzneimittelentwicklung eingesetzt werden, um neue Katalysatoren für die Synthese komplexer Moleküle zu entwickeln. Darüber hinaus könnten die in dieser Studie verwendeten Designprinzipien angewendet werden, um andere funktionelle Materialien mit proteinähnlichen Eigenschaften herzustellen.

Die Entwicklung dieser Enzymmimetika unterstreicht auch die zunehmende Rolle der künstlichen Intelligenz in der Materialwissenschaft. Die Forschenden nutzten KI, um die aktiven Zentren von Tausenden von Proteinen zu analysieren und Schlüsselmerkmale zu identifizieren, die dann in das Design der RHPs integriert wurden. Dieser Ansatz zeigt, wie KI die Entdeckung neuer Materialien beschleunigen kann, indem sie Muster und Beziehungen identifiziert, die für Menschen schwer zu erkennen wären.

Während sich die aktuelle Studie auf die Nachahmung von Metalloproteinen konzentrierte, glauben die Forschenden, dass derselbe Ansatz auch zur Nachahmung anderer Arten von Enzymen verwendet werden könnte. Zukünftige Forschung wird sich auf die Erweiterung des Spektrums von Reaktionen konzentrieren, die durch diese RHPs katalysiert werden können, sowie auf die Verbesserung ihrer Effizienz und Stabilität. Das Team plant außerdem, den Einsatz von KI zur weiteren Optimierung des Designs dieser Enzymmimetika zu untersuchen.