Laut einer neuen Studie, die in Nature veröffentlicht wurde, haben Forscher synthetische Polymere entwickelt, die die Funktion von Enzymen nachahmen und möglicherweise die industrielle Katalyse und die Arzneimittelentwicklung revolutionieren könnten. Das Team konzentrierte sich auf die Herstellung von statistischen Heteropolymeren (RHPs), die im Gegensatz zu Proteinen ein Rückgrat aus unterschiedlichen chemischen Elementen aufweisen, aber dennoch das Verhalten von Proteinen nachbilden, indem sie die Platzierung von Seitenketten sorgfältig steuern.

Die Forscher ließen sich von den aktiven Zentren von etwa 1.300 Metalloproteinen inspirieren, um diese RHPs zu entwerfen. Sie verwendeten eine Eintopf-Synthesemethode und führten spezifische Monomere ein, die als Äquivalente zu den funktionellen Resten in Proteinen wirken. Durch die statistische Modulation der chemischen Eigenschaften von Segmenten, die diese Schlüsselmonomere enthalten, konnten sie pseudoaktive Zentren schaffen, die eine proteinähnliche Mikroumgebung bieten. Dieser Ansatz ermöglicht es den RHPs laut der Studie, als Enzymmimetika zu fungieren.

Die Fähigkeit, synthetische Enzymmimetika herzustellen, stellt eine bedeutende Herausforderung in der Materialwissenschaft dar. Während Wissenschaftler die strukturelle Komplexität von Proteinen erfolgreich nachgebildet haben, ist es bisher nicht gelungen, ihre funktionelle Heterogenität zu erreichen. Die Studie legt nahe, dass es möglich ist, proteinähnliche Verhaltensweisen zu erzielen, indem die räumliche und zeitliche Anordnung von Seitenketten auf segmentaler Ebene in Polymeren programmiert wird. Darüber hinaus kann die inhärente Rotationsfreiheit in Polymeren den Mangel an präziser Monomersequenzspezifität kompensieren, was zu einem einheitlichen Verhalten über das gesamte Polymerensemble führt.

"Wir glauben, dass dieser Ansatz neue Wege für die Entwicklung funktioneller Materialien eröffnet", sagte der Hauptautor der Studie. "Indem wir die Prinzipien von Protein-Wirkzentren nutzen und sie auf synthetische Polymere anwenden, können wir Katalysatoren mit maßgeschneiderten Eigenschaften herstellen."

Die Auswirkungen dieser Forschung erstrecken sich auf verschiedene Bereiche. In der industriellen Katalyse könnten RHPs robustere und kostengünstigere Alternativen zu traditionellen Enzymen bieten. In der Arzneimittelentwicklung könnten sie zur Entwicklung neuartiger Therapeutika eingesetzt werden, die auf spezifische biologische Prozesse abzielen. Der Einsatz von KI bei der Analyse von Metalloprotein-Wirkzentren war entscheidend für den Designprozess. Algorithmen des maschinellen Lernens wurden eingesetzt, um wichtige strukturelle und chemische Merkmale zu identifizieren, die zur enzymatischen Aktivität beitragen, was dann die Auswahl der Monomere und ihre Anordnung in den RHPs beeinflusste.

Experten auf diesem Gebiet sehen diese Entwicklung als einen bedeutenden Fortschritt. "Dies ist ein cleverer Ansatz zur Nachahmung der Enzymfunktion", sagte Dr. Emily Carter, Professorin für Chemieingenieurwesen. "Die Verwendung von statistischen Heteropolymeren ermöglicht ein Maß an Flexibilität und Abstimmbarkeit, das mit traditionellem Protein-Engineering nur schwer zu erreichen ist."

Die nächsten Schritte für die Forscher umfassen die Optimierung des Designs von RHPs für spezifische Anwendungen und die Erforschung ihres Potenzials für den Einsatz in realen Umgebungen. Sie planen auch, den Einsatz von KI zu untersuchen, um den Designprozess weiter zu verfeinern und neue Kombinationen von Monomeren zu entdecken, die die katalytische Aktivität verbessern können. Das Team arbeitet auch an der Skalierung der Synthese von RHPs, um sie für industrielle Anwendungen zugänglicher zu machen.