Laut einer in Nature veröffentlichten Studie haben Forscher synthetische Polymere entwickelt, die die Funktion von Enzymen nachahmen und möglicherweise die industrielle Katalyse und Arzneimittelentwicklung revolutionieren könnten. Das Team konzentrierte sich auf die Entwicklung von statistischen Heteropolymeren (RHPs), die in der Lage sind, die aktiven Zentren von Metalloproteinen zu replizieren. Metalloproteine sind Proteine, die Metallionen enthalten und eine entscheidende Rolle in biologischen Prozessen spielen.

Die Forschung befasst sich mit einer seit langem bestehenden Herausforderung in der Materialwissenschaft: die komplexen Funktionen von Proteinen mit synthetischen Materialien zu replizieren. Während Wissenschaftler Fortschritte bei der Nachahmung der strukturellen Hierarchie von Proteinen erzielt haben, blieb das Erreichen einer ähnlichen funktionellen Komplexität schwer fassbar. Der Ansatz des Teams umfasste die Entwicklung von RHPs mit spezifischen chemischen Eigenschaften, die durch die Analyse von über 1.300 aktiven Zentren von Metalloproteinen geleitet wurde. Sie führten wichtige Monomere ein, die als Äquivalente funktioneller Aminosäurereste in Proteinen fungieren, und modulierten statistisch die chemischen Eigenschaften von Segmenten, die diese Monomere enthalten, wie z. B. die segmentale Hydrophobizität oder wasserabweisende Eigenschaften.

"Wir gehen davon aus, dass bei Polymeren mit einer von Proteinen abweichenden Grundgerüstchemie die Programmierung räumlicher und zeitlicher Projektionen von Seitenketten auf segmentaler Ebene wirksam sein kann, um Proteinverhalten zu replizieren", so die Forscher in ihrer Arbeit. Die resultierenden RHPs bilden Pseudo-aktive Zentren, die wichtige Monomere mit proteinähnlichen Mikroumgebungen versorgen und es ihnen ermöglichen, katalytische Funktionen auszuführen.

Die Bedeutung dieser Entwicklung liegt in ihrem Potenzial, die mit natürlichen Enzymen verbundenen Einschränkungen zu überwinden. Natürliche Enzyme sind oft teuer in der Herstellung, empfindlich gegenüber Umweltbedingungen und schwer für spezifische Anwendungen zu modifizieren. Synthetische Enzymmimetika hingegen können leichter entworfen und synthetisiert werden, sind oft robuster und können auf spezifische Bedürfnisse zugeschnitten werden.

Das Design dieser RHPs nutzt die Rotationsfreiheit von Polymeren, um den Mangel an präziser Monomersequenzierung in Proteinen auszugleichen. Dies ermöglicht die Herstellung von Materialien mit einheitlichem Verhalten auf Ensemble-Ebene, auch ohne perfekte Sequenzkontrolle. Die Forscher verwendeten eine Eintopf-Synthesemethode, die den Produktionsprozess vereinfacht und ihn besser skalierbar macht.

Die Auswirkungen dieser Forschung reichen in verschiedene Bereiche. In der industriellen Katalyse könnten RHPs traditionelle Metallkatalysatoren ersetzen oder ergänzen, was zu effizienteren und nachhaltigeren chemischen Prozessen führen würde. In der Arzneimittelentwicklung könnten sie zur Herstellung neuartiger Therapeutika oder Arzneimittelverabreichungssysteme eingesetzt werden. Die Entwicklung unterstreicht auch die wachsende Rolle der künstlichen Intelligenz (KI) in der Materialwissenschaft. Die Analyse der aktiven Zentren von Metalloproteinen, die das Design der RHPs leitete, umfasste den Einsatz von Computerwerkzeugen und Datenbanken und demonstrierte, wie KI die Entdeckung neuer Materialien beschleunigen kann.

Mit Blick auf die Zukunft planen die Forscher, das Design von RHPs weiter zu verfeinern und ihre Anwendungen in verschiedenen Bereichen zu erforschen. Sie wollen auch KI-gestützte Methoden zur Vorhersage der Eigenschaften von RHPs entwickeln, was den Entdeckungsprozess weiter beschleunigen könnte. Die Fähigkeit, synthetische Enzymmimetika mit maßgeschneiderten Eigenschaften herzustellen, eröffnet neue Möglichkeiten zur Bewältigung von Herausforderungen in verschiedenen Bereichen, von Energie und Umwelt bis hin zu Medizin und Fertigung.