Forscher haben zufällige Heteropolymere (RHPs) entwickelt, die die Funktion von Enzymen nachahmen und einen neuen Ansatz zur Herstellung synthetischer Materialien mit proteinähnlichem Verhalten bieten. Die in Nature veröffentlichte Studie beschreibt detailliert, wie diese RHPs unter Verwendung von Erkenntnissen aus den aktiven Zentren von etwa 1.300 Metalloproteinen entworfen wurden.

Das Team konzentrierte sich auf die Programmierung der räumlichen und zeitlichen Anordnung von Seitenketten auf segmentaler Ebene von Polymeren, die eine von Proteinen abweichende Rückgratchemie aufweisen. Diese Strategie ermöglicht es den Polymeren, Proteinverhalten effektiv zu replizieren. Durch die Nutzung der inhärenten Rotationsfreiheit von Polymeren zielten die Forscher darauf ab, Einschränkungen in der Monomersequenzspezifität zu überwinden und ein einheitliches Verhalten über das gesamte Molekülensemble hinweg zu erzielen.

"Wir führen Schlüsselmonomere als Äquivalente der funktionellen Reste von Proteinen ein und modulieren statistisch die chemischen Eigenschaften von Schlüsselmonomer-haltigen Segmenten, wie z. B. die segmentale Hydrophobizität", so die Forscher in ihrer Veröffentlichung. Die resultierenden RHPs bilden Pseudo-aktive Zentren, die Schlüsselmonomeren eine proteinähnliche Mikroumgebung bieten.

Die Entwicklung dieser Enzymmimetika stellt einen bedeutenden Fortschritt im Bereich der bioinspirierten Materialien dar. Traditionelle Ansätze zur Nachbildung von Proteinfunktionen haben sich oft auf die Nachahmung der Primär-, Sekundär- und Tertiärstrukturen von Proteinen konzentriert. Die Erreichung der für die Proteinfunktion entscheidenden chemischen, strukturellen und dynamischen Heterogenitäten ist jedoch nach wie vor eine Herausforderung. Dieser neue Ansatz umgeht einige dieser Herausforderungen, indem er sich auf die statistische Modulation von Schlüsselmonomeren innerhalb der Polymerstruktur konzentriert.

Die Auswirkungen dieser Forschung erstrecken sich auf verschiedene Bereiche, darunter Katalyse, Arzneimittelverabreichung und Materialwissenschaft. Enzymmimetika könnten möglicherweise natürliche Enzyme in industriellen Prozessen ersetzen und eine höhere Stabilität und niedrigere Produktionskosten bieten. In der Arzneimittelverabreichung könnten diese Polymere so konzipiert werden, dass sie auf bestimmte Zellen oder Gewebe abzielen und die Wirksamkeit therapeutischer Wirkstoffe erhöhen.

Der Einsatz von künstlicher Intelligenz (KI) spielte eine entscheidende Rolle bei der Steuerung des Designs dieser RHPs. Durch die Analyse der aktiven Zentren eines großen Datensatzes von Metalloproteinen konnten die Forscher wichtige strukturelle und chemische Merkmale identifizieren, die zur Enzymfunktion beitragen. Dieser datengesteuerte Ansatz ermöglichte es ihnen, Polymere mit spezifischen katalytischen Eigenschaften rational zu entwerfen.

Das Konzept der "Eintopf-Synthese" ist ebenfalls von zentraler Bedeutung für diese Entwicklung und bezieht sich auf eine Strategie, bei der alle notwendigen Komponenten in einem einzigen Reaktionsgefäß kombiniert werden, um das gewünschte Produkt zu bilden. Dies vereinfacht den Herstellungsprozess und reduziert die Notwendigkeit mehrerer Reinigungsschritte.

Mit Blick auf die Zukunft planen die Forscher, das Design dieser RHPs weiter zu verfeinern und ihre potenziellen Anwendungen in verschiedenen Bereichen zu erforschen. Zukünftige Arbeiten werden sich auf die Verbesserung der katalytischen Effizienz dieser Enzymmimetika und die Erweiterung ihrer Substratpalette konzentrieren. Das Team zielt auch darauf ab, neue Methoden zur Kontrolle der räumlichen Anordnung von Monomeren innerhalb der Polymerstruktur zu entwickeln, was zu noch anspruchsvolleren und funktionelleren Materialien führen könnte.