Según un nuevo estudio publicado en Nature, investigadores han desarrollado heteropolímeros aleatorios (HPA) que imitan a las enzimas, lo que podría revolucionar la catálisis industrial y el desarrollo de fármacos. El equipo, inspirándose en los sitios activos de aproximadamente 1300 metaloproteínas, diseñó estos HPA utilizando un método de síntesis "one-pot".

La innovación clave reside en la capacidad de modular estadísticamente las características químicas de los segmentos que contienen monómeros cruciales, creando eficazmente pseudo-sitios activos que proporcionan un microentorno similar al de una proteína. Este enfoque supera las limitaciones en el diseño tradicional de polímeros al aprovechar la libertad de rotación de la cadena principal del polímero para lograr un comportamiento uniforme a nivel del conjunto, incluso con una secuenciación de monómeros menos precisa.

"Proponemos que, para los polímeros con químicas de cadena principal diferentes a las de las proteínas, la programación de proyecciones espaciales y temporales de las cadenas laterales a nivel segmentario puede ser eficaz para replicar los comportamientos de las proteínas", afirmaron los investigadores en su artículo. Además, señalaron que este método mitiga las deficiencias en la especificidad de la secuencia monomérica, un desafío común en los miméticos enzimáticos sintéticos.

El desarrollo de estos HPA representa un importante paso adelante en los materiales bioinspirados. Si bien los científicos han logrado previamente replicar las estructuras primaria, secundaria y terciaria de las proteínas, lograr la mímica funcional ha resultado más difícil. El nuevo enfoque se centra en recrear las heterogeneidades químicas, estructurales y dinámicas que son esenciales para la función de las proteínas.

Las implicaciones de esta investigación son de gran alcance. Las enzimas son catalizadores cruciales en numerosos procesos industriales, desde la producción de productos farmacéuticos hasta la descomposición de contaminantes. Los miméticos enzimáticos sintéticos ofrecen el potencial de alternativas más robustas y rentables a las enzimas naturales, que pueden ser costosas de producir y sensibles a las condiciones ambientales.

Además, los principios de diseño utilizados en este estudio podrían aplicarse para crear una amplia gama de materiales funcionales con propiedades adaptadas. Al controlar cuidadosamente la composición y la disposición de los monómeros dentro de los HPA, los investigadores pueden afinar su actividad catalítica, selectividad y estabilidad.

Los investigadores enfatizaron la importancia de analizar los sitios activos de las metaloproteínas para guiar el diseño de los HPA. Al identificar los residuos funcionales clave y su microentorno, pudieron crear polímeros sintéticos que replican eficazmente la actividad catalítica de las enzimas naturales. El equipo introdujo monómeros clave como equivalentes de los residuos funcionales de las proteínas y moduló estadísticamente las características químicas de los segmentos que contienen monómeros clave, como la hidrofobicidad segmentaria.

Los próximos pasos para esta investigación implican optimizar aún más el diseño de los HPA y explorar sus posibles aplicaciones en diversos campos. Los investigadores también están interesados en desarrollar métodos impulsados por la IA para predecir las propiedades de los HPA en función de su composición y secuencia de monómeros. Esto podría acelerar el descubrimiento de miméticos enzimáticos nuevos y mejorados para una amplia gama de aplicaciones.