Investigadores han desarrollado polímeros sintéticos que imitan la función de las enzimas, un avance que podría revolucionar la catálisis industrial y el desarrollo de fármacos. El estudio, publicado en Nature, detalla cómo se diseñaron heteropolímeros aleatorios (RHPs, por sus siglas en inglés) para replicar los sitios activos de las metaloproteínas, logrando microentornos similares a los de las proteínas para los monómeros clave.

El equipo, guiado por el análisis de aproximadamente 1300 sitios activos de metaloproteínas, empleó un método de síntesis "one-pot" para crear estos RHPs. Los monómeros clave, que actúan como equivalentes de residuos funcionales en las proteínas, se modularon estadísticamente para controlar características químicas como la hidrofobicidad segmentaria. Este enfoque permitió a los investigadores crear pseudo-sitios activos dentro de los polímeros, proporcionando un entorno similar al de las proteínas para los monómeros clave.

"Proponemos que, para los polímeros con químicas de cadena principal diferentes a las de las proteínas, la programación de proyecciones espaciales y temporales de las cadenas laterales a nivel segmentario puede ser eficaz para replicar los comportamientos de las proteínas", afirmaron los investigadores en su publicación. Añadieron que la libertad de rotación de la cadena principal del polímero ayuda a superar las limitaciones en la especificidad de la secuencia de monómeros, lo que conduce a un comportamiento uniforme en todo el conjunto de polímeros.

Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas dentro de las células. Su eficiencia y especificidad son incomparables, pero su fragilidad y los altos costes de producción limitan su uso en aplicaciones industriales. La creación de imitaciones sintéticas de enzimas ha sido un objetivo largamente perseguido en la química, y los intentos anteriores se centraron en la replicación de la compleja estructura tridimensional de las proteínas. Este nuevo enfoque, sin embargo, se centra en imitar el entorno químico del sitio activo, en lugar de toda la estructura de la proteína.

Las implicaciones de esta investigación son de gran alcance. En la catálisis industrial, estos RHPs podrían ofrecer una alternativa más robusta y rentable a las enzimas tradicionales. También podrían utilizarse en el desarrollo de fármacos para crear nuevos catalizadores para la síntesis de moléculas complejas. Además, los principios de diseño utilizados en este estudio podrían aplicarse para crear otros materiales funcionales con propiedades similares a las de las proteínas.

El desarrollo de estas imitaciones de enzimas también pone de relieve el creciente papel de la inteligencia artificial en la ciencia de los materiales. Los investigadores utilizaron la IA para analizar los sitios activos de miles de proteínas, identificando las características clave que luego se incorporaron al diseño de los RHPs. Este enfoque demuestra cómo la IA puede acelerar el descubrimiento de nuevos materiales mediante la identificación de patrones y relaciones que serían difíciles de discernir para los humanos.

Aunque el estudio actual se centró en la imitación de metaloproteínas, los investigadores creen que el mismo enfoque podría utilizarse para imitar otros tipos de enzimas. Las futuras investigaciones se centrarán en la ampliación de la gama de reacciones que pueden ser catalizadas por estos RHPs y en la mejora de su eficiencia y estabilidad. El equipo también planea explorar el uso de la IA para optimizar aún más el diseño de estas imitaciones de enzimas.