Según un nuevo estudio publicado en Nature, investigadores han desarrollado polímeros sintéticos que imitan la función de las enzimas, lo que podría revolucionar la catálisis industrial y el desarrollo de fármacos. El equipo se centró en la creación de heteropolímeros aleatorios (RHP, por sus siglas en inglés) que, a diferencia de las proteínas, tienen esqueletos formados por diferentes químicas, pero aun así logran replicar el comportamiento de las proteínas controlando cuidadosamente la colocación de las cadenas laterales.

Los investigadores se inspiraron en los sitios activos de aproximadamente 1300 metaloproteínas para diseñar estos RHP. Utilizaron un método de síntesis "one-pot", introduciendo monómeros específicos que actúan como equivalentes a los residuos funcionales que se encuentran en las proteínas. Al modular estadísticamente las características químicas de los segmentos que contienen estos monómeros clave, pudieron crear sitios pseudoactivos que proporcionan un microentorno similar al de las proteínas. Este enfoque, según el estudio, permite que los RHP funcionen como imitadores de enzimas.

La capacidad de crear imitadores sintéticos de enzimas aborda un desafío importante en la ciencia de los materiales. Si bien los científicos han replicado con éxito la complejidad estructural de las proteínas, lograr su heterogeneidad funcional ha seguido siendo difícil de alcanzar. El estudio sugiere que, al programar la disposición espacial y temporal de las cadenas laterales a nivel segmentario en los polímeros, es posible lograr comportamientos similares a los de las proteínas. Además, la libertad de rotación inherente a los polímeros puede compensar la falta de especificidad precisa de la secuencia de monómeros, lo que lleva a un comportamiento uniforme en todo el conjunto de polímeros.

"Creemos que este enfoque abre nuevas vías para el diseño de materiales funcionales", dijo el autor principal del estudio. "Al aprovechar los principios de los sitios activos de las proteínas y aplicarlos a los polímeros sintéticos, podemos crear catalizadores con propiedades a medida".

Las implicaciones de esta investigación se extienden a varios campos. En la catálisis industrial, los RHP podrían ofrecer alternativas más robustas y rentables a las enzimas tradicionales. En el desarrollo de fármacos, podrían utilizarse para crear nuevos agentes terapéuticos que se dirijan a procesos biológicos específicos. El uso de la IA en el análisis de los sitios activos de las metaloproteínas fue crucial para el proceso de diseño. Se emplearon algoritmos de aprendizaje automático para identificar las características estructurales y químicas clave que contribuyen a la actividad enzimática, lo que luego informó la selección de monómeros y su disposición en los RHP.

Los expertos en el campo ven este desarrollo como un importante paso adelante. "Este es un enfoque inteligente para imitar la función enzimática", dijo la Dra. Emily Carter, profesora de ingeniería química. "El uso de heteropolímeros aleatorios permite un nivel de flexibilidad y ajustabilidad que es difícil de lograr con la ingeniería de proteínas tradicional".

Los próximos pasos para los investigadores implican optimizar el diseño de los RHP para aplicaciones específicas y explorar su potencial de uso en entornos del mundo real. También planean investigar el uso de la IA para refinar aún más el proceso de diseño y descubrir nuevas combinaciones de monómeros que puedan mejorar la actividad catalítica. El equipo también está trabajando en la ampliación de la síntesis de RHP para hacerlos más accesibles para aplicaciones industriales.