Investigadores han desarrollado polímeros sintéticos que imitan la función de las enzimas, ofreciendo un nuevo enfoque para la creación de catalizadores artificiales. El estudio, publicado en Nature, detalla cómo estos heteropolímeros aleatorios (RHPs, por sus siglas en inglés) fueron diseñados para replicar los sitios activos de las metaloproteínas, lo que podría conducir a avances en diversos campos, incluyendo la medicina y la ciencia de los materiales.

El equipo, guiado por el análisis de aproximadamente 1300 sitios activos de metaloproteínas, creó RHPs a través de una síntesis "one-pot", un método que simplifica el proceso de creación. Monómeros clave, que actúan como equivalentes a los residuos funcionales en las proteínas, fueron modulados estadísticamente para controlar las características químicas de los segmentos que contienen estos monómeros, incluyendo la hidrofobicidad segmentaria. Esta modulación permitió que los RHPs formaran pseudo-sitios activos, proporcionando a los monómeros clave un microentorno similar al de las proteínas.

"Proponemos que, para los polímeros con químicas de cadena principal diferentes a las de las proteínas, la programación de proyecciones espaciales y temporales de las cadenas laterales a nivel segmentario puede ser eficaz para replicar los comportamientos de las proteínas", afirmaron los investigadores en su publicación. También señalaron que la libertad de rotación de las cadenas de polímeros ayuda a superar las limitaciones en la especificidad de la secuencia de monómeros, logrando un comportamiento uniforme en todo el conjunto de polímeros.

El desarrollo de estos imitadores de enzimas aborda un desafío de larga data en la replicación sintética de las funciones de las proteínas. Si bien los esfuerzos anteriores se han centrado en replicar la estructura jerárquica de las proteínas, desde la primaria hasta la terciaria, lograr la heterogeneidad química, estructural y dinámica necesaria para las funciones complejas ha seguido siendo difícil de alcanzar. Este nuevo enfoque se centra en la programación de la disposición espacial de las cadenas laterales para imitar el comportamiento de las proteínas.

Las implicaciones de esta investigación son de gran alcance. Los imitadores de enzimas podrían potencialmente reemplazar a las enzimas naturales en los procesos industriales, ofreciendo una mayor estabilidad y control. También podrían utilizarse en sistemas de administración de fármacos, biosensores y otras aplicaciones en las que se requiere una actividad catalítica precisa.

El diseño de estos RHPs se basó en el análisis de metaloproteínas, que son proteínas que contienen iones metálicos que desempeñan un papel crucial en su función. Al comprender los sitios activos de estas proteínas, los investigadores pudieron identificar monómeros clave y diseñar RHPs que pudieran replicar su función. La modulación estadística de la hidrofobicidad segmentaria también fue fundamental, ya que permitió a los investigadores afinar el microentorno alrededor del sitio activo.

El uso de la IA y el aprendizaje automático es cada vez más frecuente en la ciencia de los materiales, lo que ayuda en el diseño y el descubrimiento de nuevos materiales con propiedades específicas. En este caso, el análisis de un gran conjunto de datos de metaloproteínas probablemente involucró herramientas computacionales para identificar patrones y relaciones que habrían sido difíciles de discernir manualmente. Esto destaca el creciente papel de la IA en la aceleración del descubrimiento científico.

Los próximos pasos para esta investigación implican una mayor optimización de los RHPs y la prueba de su rendimiento en diversas aplicaciones. Los investigadores también planean explorar el uso de diferentes monómeros y métodos de síntesis para crear una gama aún más amplia de imitadores de enzimas. El objetivo a largo plazo es desarrollar una biblioteca de catalizadores sintéticos que puedan adaptarse a necesidades específicas, ofreciendo una nueva y poderosa herramienta para químicos e ingenieros.