Selon une nouvelle étude publiée dans Nature, des chercheurs ont mis au point des hétéropolymères aléatoires (HPA) qui imitent les enzymes, ce qui pourrait révolutionner la catalyse industrielle et le développement de médicaments. L'équipe, s'inspirant des sites actifs d'environ 1 300 métalloprotéines, a conçu ces HPA à l'aide d'une méthode de synthèse monotope.

L'innovation clé réside dans la capacité de moduler statistiquement les caractéristiques chimiques de segments contenant des monomères cruciaux, créant ainsi des pseudo-sites actifs qui fournissent un microenvironnement de type protéique. Cette approche surmonte les limites de la conception traditionnelle des polymères en tirant parti de la liberté de rotation du squelette polymère pour obtenir un comportement uniforme au niveau de l'ensemble, même avec un séquençage des monomères moins précis.

"Nous proposons que pour les polymères dont la chimie du squelette est différente de celle des protéines, la programmation des projections spatiales et temporelles des chaînes latérales au niveau segmentaire peut être efficace pour reproduire les comportements des protéines", ont déclaré les chercheurs dans leur article. Ils ont également noté que cette méthode atténue les lacunes en matière de spécificité de la séquence monomérique, un défi courant dans les imitations d'enzymes synthétiques.

Le développement de ces HPA représente une avancée significative dans le domaine des matériaux bio-inspirés. Bien que les scientifiques aient déjà réussi à reproduire les structures primaire, secondaire et tertiaire des protéines, la réalisation d'un mimétisme fonctionnel s'est avérée plus difficile. La nouvelle approche se concentre sur la recréation des hétérogénéités chimiques, structurelles et dynamiques qui sont essentielles à la fonction des protéines.

Les implications de cette recherche sont considérables. Les enzymes sont des catalyseurs essentiels dans de nombreux processus industriels, de la production de produits pharmaceutiques à la décomposition des polluants. Les imitations d'enzymes synthétiques offrent le potentiel d'alternatives plus robustes et plus rentables aux enzymes naturelles, qui peuvent être coûteuses à produire et sensibles aux conditions environnementales.

De plus, les principes de conception utilisés dans cette étude pourraient être appliqués pour créer une large gamme de matériaux fonctionnels aux propriétés adaptées. En contrôlant soigneusement la composition et l'agencement des monomères au sein des HPA, les chercheurs peuvent affiner leur activité catalytique, leur sélectivité et leur stabilité.

Les chercheurs ont souligné l'importance d'analyser les sites actifs des métalloprotéines pour guider la conception des HPA. En identifiant les résidus fonctionnels clés et leur microenvironnement, ils ont pu créer des polymères synthétiques qui reproduisent efficacement l'activité catalytique des enzymes naturelles. L'équipe a introduit des monomères clés comme équivalents des résidus fonctionnels des protéines et a modulé statistiquement les caractéristiques chimiques des segments contenant des monomères clés, telles que l'hydrophobicité segmentaire.

Les prochaines étapes de cette recherche consistent à optimiser davantage la conception des HPA et à explorer leurs applications potentielles dans divers domaines. Les chercheurs s'intéressent également au développement de méthodes basées sur l'IA pour prédire les propriétés des HPA en fonction de leur composition et de leur séquence monomériques. Cela pourrait accélérer la découverte de nouvelles et meilleures imitations d'enzymes pour un large éventail d'applications.