Selon une étude publiée dans Nature, des chercheurs ont mis au point des hétéropolymères aléatoires (HPA) qui imitent les enzymes, offrant ainsi une nouvelle approche pour créer des matériaux synthétiques dotés de fonctions similaires à celles des protéines. L'équipe, s'inspirant des sites actifs d'environ 1 300 métalloprotéines, a conçu ces HPA à l'aide d'une méthode de synthèse monotope, créant ainsi des mimétiques enzymatiques efficaces.

L'étude aborde un défi de longue date, celui de reproduire synthétiquement les fonctions complexes des protéines. Bien que les scientifiques aient fait des progrès dans l'imitation des structures primaire, secondaire et tertiaire des protéines, la recréation de leur hétérogénéité fonctionnelle s'est avérée difficile. Les chercheurs proposent qu'en programmant l'arrangement spatial et temporel des chaînes latérales au niveau segmentaire dans les polymères, ils peuvent reproduire efficacement les comportements des protéines, même avec des chimies de squelette différentes de celles des protéines.

"Nous introduisons des monomères clés comme équivalents des résidus fonctionnels des protéines et modulons statistiquement les caractéristiques chimiques des segments contenant des monomères clés, telles que l'hydrophobicité segmentaire", ont déclaré les chercheurs dans leur article. Cette modulation permet aux HPA de former des pseudo-sites actifs, fournissant aux monomères clés un microenvironnement semblable à celui des protéines.

L'importance de ce développement réside dans son potentiel à créer des matériaux synthétiques dotés d'activités catalytiques sur mesure. Les enzymes sont des catalyseurs biologiques qui accélèrent les réactions chimiques, et leurs mimétiques synthétiques pourraient avoir des applications très diverses dans des domaines tels que la médecine, la science des matériaux et la dépollution de l'environnement.

L'utilisation d'hétéropolymères aléatoires est particulièrement remarquable, car elle exploite la liberté de rotation des polymères pour surmonter les limitations de la spécificité de la séquence monomérique. Cette approche permet de créer des matériaux ayant un comportement uniforme au niveau de l'ensemble, même avec des variations dans la séquence précise des monomères. Ceci est crucial, car il peut être difficile d'obtenir un contrôle parfait de la séquence dans la synthèse des polymères.

Les chercheurs estiment que leur approche représente une avancée significative dans le domaine des matériaux bio-inspirés. En se concentrant sur les caractéristiques chimiques des segments contenant des monomères clés, ils ont été en mesure de créer des HPA qui présentent un comportement semblable à celui des protéines. L'équipe espère que ce travail inspirera d'autres recherches sur la conception et la synthèse de polymères fonctionnels ayant des applications dans divers domaines. Les recherches futures pourraient se concentrer sur l'amélioration de la conception des HPA afin d'améliorer leur activité catalytique et leur sélectivité, ainsi que sur l'exploration de leur potentiel d'utilisation dans des applications spécifiques.