Des chercheurs ont mis au point des hétéropolymères aléatoires (HPA) qui imitent les enzymes, ce qui pourrait révolutionner la catalyse industrielle et le développement de médicaments. L'équipe, dont les conclusions ont été publiées dans Nature, a synthétisé ces imitations d'enzymes à l'aide d'une méthode monotope, s'inspirant des sites actifs d'environ 1 300 métalloprotéines.

L'innovation clé réside dans la capacité de moduler statistiquement les caractéristiques chimiques de segments contenant des monomères clés, créant ainsi des pseudo-sites actifs qui fournissent un microenvironnement de type protéique. Cette approche répond à un défi de longue date, qui consiste à reproduire synthétiquement les fonctions des protéines, lesquelles sont profondément ancrées dans les hétérogénéités chimiques, structurelles et dynamiques des protéines.

"Nous proposons que, pour les polymères dont la chimie du squelette est différente de celle des protéines, la programmation des projections spatiales et temporelles des chaînes latérales au niveau segmentaire peut être efficace pour reproduire les comportements des protéines", ont déclaré les chercheurs dans leur publication. Ils ont en outre expliqué que l'exploitation de la liberté de rotation des polymères peut atténuer les lacunes de la spécificité de la séquence monomérique et permettre d'obtenir une uniformité de comportement au niveau de l'ensemble.

La conception de ces HPA a été guidée par l'analyse des sites actifs des métalloprotéines, en identifiant les monomères clés qui fonctionnent comme des équivalents des résidus fonctionnels des protéines. En modulant statistiquement l'hydrophobicité des segments contenant ces monomères, les chercheurs ont pu créer des environnements qui imitent les sites actifs des enzymes naturelles.

Les implications de cette recherche sont importantes. Les enzymes sont des catalyseurs essentiels dans un large éventail de processus industriels, de la production de produits pharmaceutiques à la synthèse de biocarburants. Cependant, les enzymes naturelles peuvent être coûteuses à produire et nécessitent souvent des conditions spécifiques pour fonctionner de manière optimale. Les imitations d'enzymes, comme ces HPA, offrent une alternative potentiellement moins coûteuse et plus robuste.

Le développement de ces imitations d'enzymes met également en évidence le rôle croissant de l'intelligence artificielle dans la science des matériaux. Les algorithmes d'IA peuvent analyser de vastes ensembles de données de structures et de fonctions protéiques, en identifiant les caractéristiques clés qui peuvent être reproduites dans des matériaux synthétiques. Cette approche accélère le processus de découverte et permet aux chercheurs de concevoir des matériaux dotés de propriétés spécifiques.

"Ce travail montre comment la compréhension des principes fondamentaux de la fonction des protéines, combinée à des techniques de synthèse avancées, peut conduire à la création de matériaux fonctionnels dotés de capacités sans précédent", a déclaré l'un des chercheurs impliqués dans l'étude.

Les prochaines étapes de cette recherche consistent à optimiser la conception des HPA pour des applications spécifiques et à explorer leur potentiel d'utilisation dans un plus large éventail de réactions catalytiques. Les chercheurs prévoient également d'étudier la stabilité à long terme et l'évolutivité de ces imitations d'enzymes, ouvrant ainsi la voie à leur adoption généralisée dans l'industrie.