Selon une nouvelle étude publiée dans Nature, des chercheurs ont mis au point des polymères synthétiques qui imitent la fonction des enzymes, ce qui pourrait révolutionner la catalyse industrielle et le développement de médicaments. L'équipe s'est concentrée sur la création d'hétéropolymères aléatoires (HPA) qui, contrairement aux protéines, ont des squelettes constitués de différentes chimies, mais parviennent tout de même à reproduire le comportement des protéines en contrôlant soigneusement le placement des chaînes latérales.

Les chercheurs se sont inspirés des sites actifs d'environ 1 300 métalloprotéines pour concevoir ces HPA. Ils ont utilisé une méthode de synthèse monotope, en introduisant des monomères spécifiques qui agissent comme des équivalents aux résidus fonctionnels présents dans les protéines. En modulant statistiquement les caractéristiques chimiques des segments contenant ces monomères clés, ils ont pu créer des pseudo-sites actifs qui fournissent un microenvironnement de type protéique. Selon l'étude, cette approche permet aux HPA de fonctionner comme des mimétiques d'enzymes.

La capacité de créer des mimétiques d'enzymes synthétiques répond à un défi important en science des matériaux. Bien que les scientifiques aient réussi à reproduire la complexité structurelle des protéines, la réalisation de leur hétérogénéité fonctionnelle est restée difficile à atteindre. L'étude suggère qu'en programmant l'arrangement spatial et temporel des chaînes latérales au niveau segmentaire dans les polymères, il est possible d'obtenir des comportements de type protéique. De plus, la liberté de rotation inhérente aux polymères peut compenser le manque de spécificité précise de la séquence des monomères, ce qui conduit à un comportement uniforme dans l'ensemble des polymères.

"Nous pensons que cette approche ouvre de nouvelles voies pour la conception de matériaux fonctionnels", a déclaré l'auteur principal de l'étude. "En tirant parti des principes des sites actifs des protéines et en les appliquant aux polymères synthétiques, nous pouvons créer des catalyseurs aux propriétés adaptées."

Les implications de cette recherche s'étendent à divers domaines. Dans la catalyse industrielle, les HPA pourraient offrir des alternatives plus robustes et plus rentables aux enzymes traditionnelles. Dans le développement de médicaments, ils pourraient être utilisés pour créer de nouveaux agents thérapeutiques ciblant des processus biologiques spécifiques. L'utilisation de l'IA dans l'analyse des sites actifs des métalloprotéines a été cruciale pour le processus de conception. Des algorithmes d'apprentissage automatique ont été utilisés pour identifier les principales caractéristiques structurelles et chimiques qui contribuent à l'activité enzymatique, ce qui a ensuite éclairé la sélection des monomères et leur arrangement dans les HPA.

Les experts dans le domaine considèrent ce développement comme un pas en avant significatif. "Il s'agit d'une approche intelligente pour imiter la fonction enzymatique", a déclaré le Dr Emily Carter, professeure de génie chimique. "L'utilisation d'hétéropolymères aléatoires permet un niveau de flexibilité et de réglage difficile à atteindre avec l'ingénierie des protéines traditionnelle."

Les prochaines étapes pour les chercheurs consistent à optimiser la conception des HPA pour des applications spécifiques et à explorer leur potentiel d'utilisation dans des contextes réels. Ils prévoient également d'étudier l'utilisation de l'IA pour affiner davantage le processus de conception et découvrir de nouvelles combinaisons de monomères susceptibles d'améliorer l'activité catalytique. L'équipe travaille également à l'augmentation de la synthèse des HPA pour les rendre plus accessibles aux applications industrielles.