Selon une étude publiée dans Nature, des chercheurs ont mis au point des polymères synthétiques qui imitent la fonction des enzymes, ce qui pourrait révolutionner la catalyse industrielle et le développement de médicaments. L'équipe s'est concentrée sur la création d'hétéropolymères aléatoires (HPA) capables de reproduire les sites actifs des métalloprotéines, c'est-à-dire des protéines contenant des ions métalliques qui jouent un rôle crucial dans les processus biologiques.

La recherche s'attaque à un défi de longue date en science des matériaux : reproduire les fonctions complexes des protéines à l'aide de matériaux synthétiques. Bien que les scientifiques aient fait des progrès dans l'imitation de la hiérarchie structurelle des protéines, la réalisation d'une complexité fonctionnelle similaire est restée difficile. L'approche de l'équipe a consisté à concevoir des HPA dotés de caractéristiques chimiques spécifiques, guidée par l'analyse de plus de 1 300 sites actifs de métalloprotéines. Ils ont introduit des monomères clés, agissant comme des équivalents de résidus d'acides aminés fonctionnels dans les protéines, et ont modulé statistiquement les propriétés chimiques des segments contenant ces monomères, telles que l'hydrophobicité segmentaire, ou les propriétés de répulsion de l'eau.

"Nous proposons que, pour les polymères dont la chimie du squelette est différente de celle des protéines, la programmation des projections spatiales et temporelles des chaînes latérales au niveau segmentaire peut être efficace pour reproduire les comportements des protéines", ont déclaré les chercheurs dans leur article. Les HPA résultants forment des pseudo-sites actifs, fournissant aux monomères clés des micro-environnements semblables à ceux des protéines, leur permettant de remplir des fonctions catalytiques.

L'importance de ce développement réside dans son potentiel à surmonter les limitations associées aux enzymes naturelles. Les enzymes naturelles sont souvent coûteuses à produire, sensibles aux conditions environnementales et difficiles à modifier pour des applications spécifiques. Les imitations d'enzymes synthétiques, en revanche, peuvent être conçues et synthétisées plus facilement, sont souvent plus robustes et peuvent être adaptées à des besoins spécifiques.

La conception de ces HPA tire parti de la liberté de rotation des polymères pour compenser le manque de séquençage précis des monomères que l'on trouve dans les protéines. Cela permet de créer des matériaux ayant un comportement uniforme au niveau de l'ensemble, même sans contrôle parfait de la séquence. Les chercheurs ont utilisé une méthode de synthèse en un seul pot, ce qui simplifie le processus de production et le rend plus évolutif.

Les implications de cette recherche s'étendent à divers domaines. Dans la catalyse industrielle, les HPA pourraient remplacer ou compléter les catalyseurs métalliques traditionnels, ce qui conduirait à des processus chimiques plus efficaces et plus durables. Dans le développement de médicaments, ils pourraient être utilisés pour créer de nouveaux agents thérapeutiques ou des systèmes d'administration de médicaments. Ce développement met également en évidence le rôle croissant de l'intelligence artificielle (IA) dans la science des matériaux. L'analyse des sites actifs des métalloprotéines, qui a guidé la conception des HPA, a impliqué l'utilisation d'outils et de bases de données informatiques, démontrant ainsi comment l'IA peut accélérer la découverte de nouveaux matériaux.

Pour l'avenir, les chercheurs prévoient d'affiner davantage la conception des HPA et d'explorer leurs applications dans différents domaines. Ils visent également à développer des méthodes basées sur l'IA pour prédire les propriétés des HPA, ce qui pourrait accélérer encore le processus de découverte. La capacité de créer des imitations d'enzymes synthétiques aux propriétés adaptées ouvre de nouvelles possibilités pour relever les défis dans divers domaines, de l'énergie et de l'environnement à la médecine et à la fabrication.