Des chercheurs ont développé des hétéropolymères aléatoires (HPA) qui imitent la fonction des enzymes, offrant une nouvelle approche pour créer des matériaux synthétiques avec des comportements similaires à ceux des protéines. L'étude, publiée dans Nature, détaille comment ces HPA ont été conçus en utilisant des informations provenant des sites actifs d'environ 1 300 métalloprotéines.

L'équipe s'est concentrée sur la programmation de l'arrangement spatial et temporel des chaînes latérales au niveau segmentaire des polymères, qui ont des chimies de squelette différentes de celles des protéines. Cette stratégie permet aux polymères de reproduire efficacement les comportements des protéines. En tirant parti de la liberté de rotation inhérente aux polymères, les chercheurs ont cherché à surmonter les limitations de la spécificité de la séquence des monomères et à obtenir un comportement uniforme dans l'ensemble des molécules.

"Nous introduisons des monomères clés comme équivalents des résidus fonctionnels des protéines et modulons statistiquement les caractéristiques chimiques des segments contenant des monomères clés, telles que l'hydrophobicité segmentaire", ont déclaré les chercheurs dans leur publication. Les HPA résultants forment des pseudo-sites actifs, fournissant aux monomères clés un microenvironnement de type protéique.

Le développement de ces mimes d'enzymes représente une avancée significative dans le domaine des matériaux bio-inspirés. Les approches traditionnelles de reproduction des fonctions protéiques se sont souvent concentrées sur l'imitation des structures primaires, secondaires et tertiaires des protéines. Cependant, la réalisation des hétérogénéités chimiques, structurelles et dynamiques cruciales pour la fonction protéique est restée un défi. Cette nouvelle approche contourne certains de ces défis en se concentrant sur la modulation statistique des monomères clés au sein de la structure polymère.

Les implications de cette recherche s'étendent à divers domaines, notamment la catalyse, l'administration de médicaments et la science des matériaux. Les mimes d'enzymes pourraient potentiellement remplacer les enzymes naturelles dans les processus industriels, offrant une plus grande stabilité et des coûts de production inférieurs. Dans l'administration de médicaments, ces polymères pourraient être conçus pour cibler des cellules ou des tissus spécifiques, améliorant ainsi l'efficacité des agents thérapeutiques.

L'utilisation de l'intelligence artificielle (IA) a joué un rôle crucial dans l'orientation de la conception de ces HPA. En analysant les sites actifs d'un vaste ensemble de données de métalloprotéines, les chercheurs ont pu identifier les caractéristiques structurelles et chimiques clés qui contribuent à la fonction enzymatique. Cette approche basée sur les données leur a permis de concevoir rationnellement des polymères dotés de propriétés catalytiques spécifiques.

Le concept de "synthèse monotope" est également central dans ce développement, faisant référence à une stratégie où tous les composants nécessaires sont combinés dans un seul récipient réactionnel pour former le produit souhaité. Cela simplifie le processus de fabrication et réduit le besoin d'étapes de purification multiples.

Pour l'avenir, les chercheurs prévoient d'affiner davantage la conception de ces HPA et d'explorer leurs applications potentielles dans divers domaines. Les travaux futurs se concentreront sur l'amélioration de l'efficacité catalytique de ces mimes d'enzymes et sur l'élargissement de leur gamme de substrats. L'équipe vise également à développer de nouvelles méthodes pour contrôler l'arrangement spatial des monomères au sein de la structure polymère, ce qui pourrait conduire à des matériaux encore plus sophistiqués et fonctionnels.