Forscher haben zufällige Heteropolymere (RHPs) entwickelt, die Enzyme nachahmen und potenziell die industrielle Katalyse und Arzneimittelentwicklung revolutionieren könnten, wie eine in Nature veröffentlichte Studie zeigt. Das Team, das sich von den aktiven Zentren von etwa 1.300 Metalloproteinen inspirieren ließ, entwarf diese RHPs mithilfe einer Eintopf-Synthesemethode und schuf so effektiv künstliche Enzyme mit proteinähnlichen Mikroumgebungen.

Die Studie befasst sich mit einer seit langem bestehenden Herausforderung in der Materialwissenschaft: die komplexen Funktionen von Proteinen mithilfe synthetischer Materialien zu replizieren. Während Wissenschaftler Fortschritte bei der Nachahmung der strukturellen Hierarchie von Proteinen erzielt haben, hat sich die Erzielung funktioneller Ähnlichkeit als schwierig erwiesen. Die Forscher schlagen vor, dass sie durch die sorgfältige Steuerung der räumlichen und zeitlichen Anordnung von Seitenketten in Polymeren Proteinverhalten replizieren können, selbst mit anderen Grundgerüsten als denen von Proteinen.

"Wir führen Schlüsselmonomere als Äquivalente der funktionellen Reste von Proteinen ein und modulieren statistisch die chemischen Eigenschaften von Schlüsselmonomer-haltigen Segmenten, wie z. B. die segmentale Hydrophobizität", so die Forscher in ihrer Arbeit. Dieser Ansatz ermöglicht es den RHPs, Pseudo-aktive Zentren zu bilden, die Schlüsselmonomere mit Mikroumgebungen versorgen, die denen in natürlichen Enzymen ähneln.

Die Auswirkungen dieser Forschung sind weitreichend. Enzyme sind entscheidende Katalysatoren in einer Vielzahl industrieller Prozesse, von der Herstellung von Pharmazeutika bis zum Abbau von Schadstoffen. Natürliche Enzyme können jedoch teuer in der Herstellung sein und erfordern oft spezifische Bedingungen, um optimal zu funktionieren. RHPs bieten eine potenzielle Alternative, die kostengünstiger und robuster sein könnte.

Darüber hinaus nutzt das Design dieser RHPs die Rotationsfreiheit von Polymeren, wodurch Defizite in der monomeren Sequenzspezifität gemildert und eine Verhaltensuniformität auf Ensemble-Ebene erreicht wird. Dies ist bedeutsam, da es darauf hindeutet, dass komplexe Funktionen auch ohne präzise Kontrolle über die Monomersequenz erreicht werden können, was den Syntheseprozess vereinfacht.

Die Entwicklung dieser Enzym-Mimetika unterstreicht auch die wachsende Rolle der künstlichen Intelligenz in der Materialwissenschaft. Die Forscher nutzten Daten aus einer großen Anzahl von Metalloproteinen, um das Design ihrer RHPs zu steuern, und demonstrierten, wie KI die Entdeckung neuer Materialien mit gewünschten Eigenschaften beschleunigen kann. Dieser Ansatz könnte auf das Design anderer funktioneller Materialien angewendet werden, wie z. B. Sensoren und Arzneimittelverabreichungssysteme.

Mit Blick auf die Zukunft planen die Forscher, das Design von RHPs weiter zu optimieren und ihre potenziellen Anwendungen in verschiedenen Bereichen zu erforschen. Dazu gehört die Untersuchung ihres Einsatzes in der industriellen Katalyse, der Arzneimittelentwicklung und der Umweltsanierung. Die Entwicklung dieser Enzym-Mimetika stellt einen bedeutenden Fortschritt auf dem Gebiet der bioinspirierten Materialien dar und könnte transformative Auswirkungen auf die Gesellschaft haben.