Laut einer in Nature veröffentlichten Studie haben Forscher zufällige Heteropolymere (RHPs) entwickelt, die Enzyme nachahmen und möglicherweise die industrielle Katalyse und Arzneimittelentwicklung revolutionieren könnten. Das Team ließ sich von den aktiven Zentren von etwa 1.300 Metalloproteinen inspirieren und entwarf diese RHPs mithilfe einer Eintopf-Synthesemethode, wodurch effektiv künstliche Enzyme entstanden.

Die Studie befasst sich mit einer seit langem bestehenden Herausforderung in der Materialwissenschaft: die komplexen Funktionen von Proteinen mit synthetischen Materialien zu replizieren. Während Wissenschaftler Fortschritte bei der Nachahmung der strukturellen Hierarchie von Proteinen erzielt haben, hat sich die Erzielung funktioneller Ähnlichkeit als schwierig erwiesen. Die Forscher schlagen vor, dass sie durch die sorgfältige Kontrolle der räumlichen und zeitlichen Anordnung von Seitenketten in Polymeren Proteinverhalten replizieren können, selbst bei Backbone-Chemikalien, die sich von denen von Proteinen unterscheiden.

"Wir führen Schlüsselmonomere als Äquivalente der funktionellen Reste von Proteinen ein und modulieren statistisch die chemischen Eigenschaften von Schlüsselsegmenten, die Monomere enthalten, wie z. B. die segmentale Hydrophobizität", so die Forscher in ihrer Arbeit. Dieser Ansatz ermöglicht es den RHPs, pseudoaktive Zentren zu bilden, die Schlüsselmonomere mit proteinähnlichen Mikroumgebungen versorgen. Die Rotationsfreiheit der Polymerketten trägt dazu bei, den Mangel an präziser Monomersequenzierung auszugleichen und ein einheitliches Verhalten über das gesamte Molekülensemble hinweg zu erzielen.

Die Auswirkungen dieser Forschung sind bedeutend. Enzyme sind entscheidende Katalysatoren in einer Vielzahl industrieller Prozesse, von der Herstellung von Pharmazeutika bis zur Synthese von Biokraftstoffen. Natürliche Enzyme können jedoch teuer in der Herstellung sein und erfordern oft spezifische Bedingungen, um optimal zu funktionieren. Enzymnachahmungen, wie diese RHPs, bieten eine potenziell billigere und robustere Alternative.

Der Entwurf dieser RHPs wurde durch die Analyse der aktiven Zentren von Metalloproteinen geleitet, d. h. von Proteinen, die Metallionen enthalten. Diese Metallionen spielen oft eine entscheidende Rolle bei der katalytischen Aktivität des Enzyms. Durch das Verständnis der chemischen Umgebung um diese Metallionen konnten die Forscher RHPs entwerfen, die diese Umgebung replizieren und ähnliche katalytische Reaktionen fördern konnten.

Der Einsatz von KI bei der Analyse der riesigen Datenmenge über Proteinstrukturen und -funktionen war entscheidend für den Erfolg dieses Projekts. KI-Algorithmen können Muster und Beziehungen erkennen, die für Menschen schwer oder unmöglich zu erkennen wären, wodurch der Designprozess beschleunigt wird. Dies unterstreicht die wachsende Rolle der KI in der Materialwissenschaft und der Arzneimittelentwicklung.

"Die Nutzung der Rotationsfreiheit von Polymeren kann Defizite in der Monomersequenzspezifität mildern und eine Verhaltensuniformität auf Ensemble-Ebene erreichen", stellten die Forscher fest und betonten die Bedeutung der Polymerdynamik für das Erreichen eines enzymähnlichen Verhaltens.

Die Entwicklung dieser Enzymnachahmungen stellt einen bedeutenden Fortschritt auf dem Gebiet der bioinspirierten Materialien dar. Während weitere Forschung erforderlich ist, um ihre Leistung zu optimieren und ihr volles Potenzial auszuschöpfen, sind diese RHPs vielversprechend für eine breite Palette von Anwendungen, von der industriellen Katalyse bis zur Umweltsanierung. Die nächsten Schritte umfassen das Testen dieser RHPs in verschiedenen katalytischen Reaktionen und die Erforschung ihres Potenzials für den Einsatz in der Arzneimittelverabreichung und anderen biomedizinischen Anwendungen.