Forscher haben zufällige Heteropolymere (RHPs) entwickelt, die Enzyme nachahmen und einen neuen Ansatz für synthetische Materialien mit proteinähnlichen Funktionen bieten, wie eine in Nature veröffentlichte Studie zeigt. Das Team, das sich von den aktiven Zentren von etwa 1.300 Metalloproteinen inspirieren ließ, entwarf diese RHPs mithilfe einer Eintopf-Synthesemethode und schuf so effektiv Enzym-Mimetika.

Die Studie befasst sich mit einer seit langem bestehenden Herausforderung bei der synthetischen Nachbildung der komplexen Funktionen von Proteinen. Während Wissenschaftler Fortschritte bei der Nachahmung der primären, sekundären und tertiären Strukturen von Proteinen erzielt haben, ist die Erreichung der chemischen, strukturellen und dynamischen Heterogenität, die für ihre Funktion entscheidend ist, weiterhin schwer fassbar. Die Forscher schlagen vor, dass es möglich ist, Proteinverhalten zu replizieren, indem die räumliche und zeitliche Anordnung von Seitenketten auf segmentaler Ebene in Polymeren programmiert wird. Sie vermuten auch, dass die Rotationsfreiheit von Polymeren Einschränkungen in der Monomer-Sequenzspezifität ausgleichen kann, was zu einem konsistenten Verhalten über das gesamte Ensemble führt.

Die Forscher führten Schlüsselmonomere in die RHPs ein, die als Äquivalente zu den funktionellen Resten in Proteinen fungieren. Sie modulierten statistisch die chemischen Eigenschaften von Segmenten, die diese Schlüsselmonomere enthielten, einschließlich der segmentalen Hydrophobizität, um Pseudo-aktive Zentren zu schaffen. Diese Zentren versorgen die Schlüsselmonomere mit einer Mikroumgebung, die der in Proteinen gefundenen ähnlich ist.

"Wir schaffen im Wesentlichen vereinfachte Versionen von Enzym-aktiven Zentren innerhalb dieser Polymere", erklärte Dr. [Fictional Name], Hauptautor der Studie und Professor für Materialwissenschaften an der [Fictional University]. "Dies ermöglicht es uns, katalytische Aktivität zu erreichen, ohne die präzise und komplexe Struktur eines natürlichen Enzyms zu benötigen."

Die Auswirkungen dieser Forschung sind für verschiedene Bereiche von Bedeutung, darunter Katalyse, Arzneimittelverabreichung und Materialwissenschaften. Enzym-Mimetika könnten möglicherweise natürliche Enzyme in industriellen Prozessen ersetzen und eine größere Stabilität und Anpassbarkeit bieten. In der Arzneimittelverabreichung könnten diese Polymere so konzipiert werden, dass sie auf bestimmte Zellen oder Gewebe abzielen und Arzneimittel kontrolliert freisetzen.

Die Entwicklung dieser RHPs beruht auf Fortschritten in der Polymerchemie und der computergestützten Analyse. KI spielte eine entscheidende Rolle bei der Analyse der aktiven Zentren von Metalloproteinen und identifizierte Schlüsselfunktionen, die dann in das Design der RHPs integriert wurden. Algorithmen des maschinellen Lernens wurden verwendet, um die Zusammensetzung und Struktur der Polymere zu optimieren und sicherzustellen, dass sie die gewünschte katalytische Aktivität aufweisen.

"KI entwickelt sich zu einem unverzichtbaren Werkzeug in der Materialwissenschaft", sagte Dr. [Fictional Name], ein Computerchemiker, der nicht an der Studie beteiligt war. "Sie ermöglicht es uns, riesige chemische Räume zu erkunden und vielversprechende Kandidaten für neue Materialien mit spezifischen Funktionen zu identifizieren."

Der aktuelle Stand der Forschung umfasst die weitere Optimierung der RHPs und die Erforschung ihrer potenziellen Anwendungen. Die Forscher arbeiten auch an der Entwicklung neuer Methoden zur Synthese dieser Polymere in größerem Maßstab. Zukünftige Entwicklungen könnten die Schaffung von RHPs mit noch komplexeren Funktionen umfassen, was möglicherweise zur Entwicklung künstlicher Enzyme führt, die ihre natürlichen Gegenstücke übertreffen.