Investigadores han desarrollado heteropolímeros aleatorios (HPA) que imitan a las enzimas, ofreciendo un nuevo enfoque para crear materiales sintéticos con funciones similares a las proteínas, según un estudio publicado en Nature. El equipo, inspirándose en los sitios activos de aproximadamente 1300 metaloproteínas, diseñó estos HPA utilizando un método de síntesis "one-pot", creando eficazmente imitaciones de enzimas.

El estudio aborda un desafío de larga data en la replicación sintética de las complejas funciones de las proteínas. Si bien los científicos han avanzado en la imitación de las estructuras primaria, secundaria y terciaria de las proteínas, lograr la heterogeneidad química, estructural y dinámica crucial para su función ha seguido siendo difícil de alcanzar. Los investigadores proponen que, al programar la disposición espacial y temporal de las cadenas laterales a nivel segmentario en los polímeros, es posible replicar los comportamientos de las proteínas, incluso con químicas de cadena principal diferentes a las de las proteínas.

"Introducimos monómeros clave como equivalentes de los residuos funcionales de las proteínas y modulamos estadísticamente las características químicas de los segmentos que contienen monómeros clave, como la hidrofobicidad segmentaria", afirmaron los investigadores en su artículo. Esta modulación permite que los HPA formen pseudo-sitios activos, proporcionando a los monómeros clave un microentorno similar al de las proteínas.

Las implicaciones de esta investigación son significativas. Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas en los organismos vivos. La creación de imitaciones de enzimas sintéticas podría revolucionar varios campos, incluidos la medicina, la ciencia de los materiales y la remediación ambiental. Por ejemplo, estos HPA podrían utilizarse para desarrollar nuevos fármacos, crear procesos industriales más eficientes o descomponer contaminantes.

El desarrollo de estos HPA también aprovecha la libertad rotacional de los polímeros para superar las limitaciones en la especificidad de la secuencia monomérica. Esto permite un comportamiento más uniforme a nivel del conjunto, un factor crucial para lograr un rendimiento consistente y fiable.

El enfoque de los investigadores consistió en analizar los sitios activos de las metaloproteínas para identificar los residuos funcionales clave. A continuación, diseñaron HPA con los monómeros correspondientes, controlando cuidadosamente las características químicas de los segmentos que contenían estos monómeros. Esta modulación estadística de propiedades como la hidrofobicidad es crucial para crear el microentorno similar al de las proteínas necesario para la actividad enzimática.

El estado actual de esta investigación es que se ha demostrado la prueba de concepto, mostrando que los HPA pueden, de hecho, imitar las funciones enzimáticas. Los desarrollos futuros probablemente se centrarán en optimizar el diseño de estos HPA para mejorar su actividad catalítica y su selectividad. Los investigadores también podrían explorar el uso de la IA y el aprendizaje automático para acelerar el proceso de diseño e identificar nuevas combinaciones de monómeros que puedan lograr funciones catalíticas específicas. Esto podría conducir a la creación de una biblioteca de enzimas sintéticas adaptadas a una amplia gama de aplicaciones.