Selon une étude publiée dans Nature, des chercheurs ont mis au point des hétéropolymères aléatoires (HPA) qui imitent les enzymes, offrant ainsi une nouvelle approche pour créer des matériaux synthétiques dotés de fonctions similaires à celles des protéines. L'équipe, s'inspirant des sites actifs d'environ 1 300 métalloprotéines, a conçu ces HPA à l'aide d'une méthode de synthèse monotope, créant ainsi efficacement des mimétiques d'enzymes.

L'étude aborde un défi de longue date : reproduire synthétiquement les fonctions complexes des protéines. Bien que les scientifiques aient fait des progrès dans l'imitation des structures primaire, secondaire et tertiaire des protéines, la réalisation de l'hétérogénéité chimique, structurale et dynamique cruciale pour leur fonction est restée insaisissable. Les chercheurs proposent qu'en programmant l'arrangement spatial et temporel des chaînes latérales au niveau segmentaire dans les polymères, il est possible de reproduire les comportements des protéines, même avec des chimies de squelette différentes de celles des protéines.

"Nous introduisons des monomères clés comme équivalents des résidus fonctionnels des protéines et modulons statistiquement les caractéristiques chimiques des segments contenant des monomères clés, telles que l'hydrophobicité segmentaire", ont déclaré les chercheurs dans leur article. Cette modulation permet aux HPA de former des pseudo-sites actifs, fournissant aux monomères clés un microenvironnement de type protéique.

Les implications de cette recherche sont importantes. Les enzymes sont des catalyseurs biologiques qui accélèrent les réactions chimiques dans les organismes vivants. La création de mimétiques d'enzymes synthétiques pourrait révolutionner divers domaines, notamment la médecine, la science des matériaux et la dépollution de l'environnement. Par exemple, ces HPA pourraient être utilisés pour développer de nouveaux médicaments, créer des processus industriels plus efficaces ou décomposer les polluants.

Le développement de ces HPA tire également parti de la liberté de rotation des polymères pour surmonter les limitations de la spécificité de la séquence monomérique. Cela permet un comportement plus uniforme au niveau de l'ensemble, un facteur crucial pour obtenir des performances cohérentes et fiables.

L'approche des chercheurs a consisté à analyser les sites actifs des métalloprotéines afin d'identifier les résidus fonctionnels clés. Ils ont ensuite conçu des HPA avec des monomères correspondants, en contrôlant soigneusement les caractéristiques chimiques des segments contenant ces monomères. Cette modulation statistique de propriétés telles que l'hydrophobicité est cruciale pour créer le microenvironnement de type protéique nécessaire à une activité de type enzymatique.

L'état actuel de cette recherche est que la preuve de concept a été démontrée, montrant que les HPA peuvent effectivement imiter les fonctions enzymatiques. Les développements futurs se concentreront probablement sur l'optimisation de la conception de ces HPA afin d'améliorer leur activité catalytique et leur sélectivité. Les chercheurs pourraient également explorer l'utilisation de l'IA et de l'apprentissage automatique pour accélérer le processus de conception et identifier de nouvelles combinaisons de monomères capables de réaliser des fonctions catalytiques spécifiques. Cela pourrait conduire à la création d'une bibliothèque d'enzymes synthétiques adaptées à un large éventail d'applications.