Des chercheurs ont développé des polymères synthétiques qui imitent la fonction des enzymes, une avancée qui pourrait révolutionner la catalyse industrielle et le développement de médicaments. L'étude, publiée dans Nature, détaille comment des hétéropolymères aléatoires (HPA) ont été conçus pour reproduire les sites actifs des métalloprotéines, réalisant des micro-environnements de type protéique pour les monomères clés.

L'équipe, guidée par l'analyse d'environ 1 300 sites actifs de métalloprotéines, a employé une méthode de synthèse monotope pour créer ces HPA. Les monomères clés, agissant comme des équivalents de résidus fonctionnels dans les protéines, ont été statistiquement modulés pour contrôler les caractéristiques chimiques telles que l'hydrophobicité segmentaire. Cette approche a permis aux chercheurs de créer des pseudo-sites actifs au sein des polymères, fournissant un environnement de type protéique pour les monomères clés.

"Nous proposons que pour les polymères dont la chimie du squelette est différente de celle des protéines, la programmation des projections spatiales et temporelles des chaînes latérales au niveau segmentaire peut être efficace pour reproduire les comportements des protéines", ont déclaré les chercheurs dans leur publication. Ils ont ajouté que la liberté de rotation du squelette polymère aide à surmonter les limitations de la spécificité de la séquence des monomères, conduisant à un comportement uniforme dans l'ensemble des polymères.

Les enzymes sont des catalyseurs biologiques qui accélèrent les réactions chimiques au sein des cellules. Leur efficacité et leur spécificité sont inégalées, mais leur fragilité et leurs coûts de production élevés limitent leur utilisation dans les applications industrielles. La création de mimes d'enzymes synthétiques est un objectif de longue date en chimie, les tentatives précédentes se concentrant sur la reproduction de la structure tridimensionnelle complexe des protéines. Cette nouvelle approche, cependant, se concentre sur l'imitation de l'environnement chimique du site actif, plutôt que sur l'ensemble de la structure protéique.

Les implications de cette recherche sont considérables. Dans la catalyse industrielle, ces HPA pourraient offrir une alternative plus robuste et plus rentable aux enzymes traditionnelles. Ils pourraient également être utilisés dans le développement de médicaments pour créer de nouveaux catalyseurs pour la synthèse de molécules complexes. De plus, les principes de conception utilisés dans cette étude pourraient être appliqués pour créer d'autres matériaux fonctionnels dotés de propriétés similaires à celles des protéines.

Le développement de ces mimes d'enzymes met également en évidence le rôle croissant de l'intelligence artificielle dans la science des matériaux. Les chercheurs ont utilisé l'IA pour analyser les sites actifs de milliers de protéines, identifiant les caractéristiques clés qui ont ensuite été intégrées dans la conception des HPA. Cette approche démontre comment l'IA peut accélérer la découverte de nouveaux matériaux en identifiant des modèles et des relations qu'il serait difficile pour les humains de discerner.

Bien que l'étude actuelle se soit concentrée sur l'imitation des métalloprotéines, les chercheurs pensent que la même approche pourrait être utilisée pour imiter d'autres types d'enzymes. Les recherches futures se concentreront sur l'élargissement de la gamme de réactions qui peuvent être catalysées par ces HPA et sur l'amélioration de leur efficacité et de leur stabilité. L'équipe prévoit également d'explorer l'utilisation de l'IA pour optimiser davantage la conception de ces mimes d'enzymes.