Selon une étude publiée dans Nature, des chercheurs ont mis au point des hétéropolymères aléatoires (HPA) qui imitent les enzymes, ce qui pourrait révolutionner la catalyse industrielle et le développement de médicaments. L'équipe, s'inspirant des sites actifs d'environ 1 300 métalloprotéines, a conçu ces HPA à l'aide d'une méthode de synthèse monotope, créant ainsi des enzymes artificielles.

L'étude aborde un défi de longue date en science des matériaux : reproduire les fonctions complexes des protéines à l'aide de matériaux synthétiques. Bien que les scientifiques aient fait des progrès dans l'imitation de la hiérarchie structurelle des protéines, il s'est avéré difficile d'obtenir une similarité fonctionnelle. Les chercheurs proposent qu'en contrôlant soigneusement l'arrangement spatial et temporel des chaînes latérales dans les polymères, ils peuvent reproduire les comportements des protéines, même avec des chimies de squelette différentes de celles des protéines.

"Nous introduisons des monomères clés comme équivalents des résidus fonctionnels des protéines et modulons statistiquement les caractéristiques chimiques des segments contenant des monomères clés, telles que l'hydrophobicité segmentaire", ont déclaré les chercheurs dans leur article. Cette approche permet aux HPA de former des pseudo-sites actifs, fournissant aux monomères clés des micro-environnements semblables à ceux des protéines. La liberté de rotation des chaînes polymères contribue à compenser le manque de séquençage précis des monomères, ce qui permet d'obtenir un comportement uniforme dans l'ensemble des molécules.

Les implications de cette recherche sont importantes. Les enzymes sont des catalyseurs essentiels dans un large éventail de processus industriels, de la production de produits pharmaceutiques à la synthèse de biocarburants. Cependant, les enzymes naturelles peuvent être coûteuses à produire et nécessitent souvent des conditions spécifiques pour fonctionner de manière optimale. Les imitations d'enzymes, comme ces HPA, offrent une alternative potentiellement moins coûteuse et plus robuste.

La conception de ces HPA a été guidée par l'analyse des sites actifs des métalloprotéines, qui sont des protéines contenant des ions métalliques. Ces ions métalliques jouent souvent un rôle essentiel dans l'activité catalytique de l'enzyme. En comprenant l'environnement chimique autour de ces ions métalliques, les chercheurs ont pu concevoir des HPA capables de reproduire cet environnement et de favoriser des réactions catalytiques similaires.

L'utilisation de l'IA dans l'analyse de la grande quantité de données sur les structures et les fonctions des protéines a été cruciale pour le succès de ce projet. Les algorithmes d'IA peuvent identifier des schémas et des relations qu'il serait difficile, voire impossible, pour les humains de détecter, ce qui accélère le processus de conception. Cela met en évidence le rôle croissant de l'IA dans la science des matériaux et la découverte de médicaments.

"Tirer parti de la liberté de rotation du polymère peut atténuer les lacunes de la spécificité de la séquence monomérique et obtenir une uniformité de comportement au niveau de l'ensemble", ont noté les chercheurs, soulignant l'importance de la dynamique des polymères pour obtenir un comportement de type enzymatique.

Le développement de ces imitations d'enzymes représente une avancée significative dans le domaine des matériaux bio-inspirés. Bien que des recherches supplémentaires soient nécessaires pour optimiser leurs performances et explorer leur plein potentiel, ces HPA sont prometteurs pour un large éventail d'applications, de la catalyse industrielle à la dépollution de l'environnement. Les prochaines étapes consistent à tester ces HPA dans diverses réactions catalytiques et à explorer leur potentiel d'utilisation dans l'administration de médicaments et d'autres applications biomédicales.