Des chercheurs ont développé des polymères synthétiques qui imitent la fonction des enzymes, ce qui pourrait révolutionner la catalyse industrielle et le développement de médicaments. L'étude, publiée dans Nature, détaille comment ces hétéropolymères aléatoires (HPA) ont été conçus pour reproduire les sites actifs des métalloprotéines, en réalisant des micro-environnements semblables à ceux des protéines grâce à une synthèse monotope.

L'équipe, guidée par l'analyse d'environ 1 300 sites actifs de métalloprotéines, s'est concentrée sur la modulation statistique des caractéristiques chimiques des segments clés contenant des monomères au sein des HPA, y compris l'hydrophobicité segmentaire. Cette approche leur a permis de créer des pseudo-sites actifs capables d'exercer des fonctions enzymatiques. "Nous proposons que, pour les polymères dont la chimie de la chaîne principale est différente de celle des protéines, la programmation des projections spatiales et temporelles des chaînes latérales au niveau segmentaire peut être efficace pour reproduire les comportements des protéines", ont déclaré les chercheurs dans leur article.

L'importance de cette recherche réside dans le dépassement des limitations de la conception des matériaux synthétiques. Bien que la reproduction de la structure hiérarchique complexe des protéines soit un objectif de longue date, la réalisation d'une équivalence fonctionnelle s'est avérée difficile. Les chercheurs ont résolu ce problème en tirant parti de la liberté de rotation des polymères pour compenser les lacunes de la spécificité de la séquence monomérique, ce qui a permis d'obtenir un comportement uniforme au niveau de l'ensemble.

Les implications des HPA mimétiques d'enzymes sont considérables. Les enzymes traditionnelles sont souvent coûteuses à produire et sensibles aux conditions environnementales. Ces imitations synthétiques offrent une alternative potentiellement plus robuste et plus rentable pour diverses applications. "Les HPA résultants forment des pseudo-sites actifs qui fournissent aux monomères clés un micro-environnement semblable à celui des protéines", a noté l'étude, soulignant la précision atteinte dans la reproduction des aspects fonctionnels des enzymes naturelles.

L'IA a joué un rôle crucial dans ce développement, notamment dans l'analyse du vaste ensemble de données des sites actifs des métalloprotéines. Des algorithmes d'apprentissage automatique ont été utilisés pour identifier les principales caractéristiques structurelles et chimiques qui contribuent à l'activité enzymatique. Cette approche axée sur les données a permis aux chercheurs de concevoir rationnellement des HPA dotés de propriétés catalytiques améliorées. L'utilisation de l'IA dans la science des matériaux est une tendance croissante, qui accélère la découverte de nouveaux matériaux dotés de fonctionnalités sur mesure.

Pour l'avenir, les chercheurs prévoient d'optimiser davantage la conception des HPA et d'explorer leur application dans diverses réactions catalytiques. Le développement de ces imitations d'enzymes représente une étape importante vers la création de systèmes artificiels dotés de la complexité et de la fonctionnalité des systèmes biologiques. Cela pourrait conduire à des percées dans des domaines tels que la chimie durable, la médecine personnalisée et la dépollution de l'environnement.