Pesquisadores desenvolveram heteropolímeros aleatórios (RHPs) que imitam enzimas, potencialmente revolucionando a catálise industrial e o desenvolvimento de fármacos, de acordo com um novo estudo publicado na Nature. A equipe, inspirada nos sítios ativos de aproximadamente 1.300 metaloproteínas, projetou esses RHPs usando um método de síntese "one-pot".

A principal inovação reside na capacidade de modular estatisticamente as características químicas de segmentos contendo monômeros cruciais, criando efetivamente pseudo-sítios ativos que fornecem um microambiente semelhante ao de uma proteína. Essa abordagem supera as limitações no design tradicional de polímeros, aproveitando a liberdade rotacional da cadeia principal do polímero para alcançar um comportamento uniforme no nível do conjunto, mesmo com um sequenciamento de monômeros menos preciso.

"Propomos que, para polímeros com químicas de cadeia principal diferentes daquelas das proteínas, programar projeções espaciais e temporais de cadeias laterais no nível segmentar pode ser eficaz na replicação de comportamentos de proteínas", afirmaram os pesquisadores em seu artigo. Eles observaram ainda que este método mitiga deficiências na especificidade da sequência monomérica, um desafio comum em mímicos enzimáticos sintéticos.

O desenvolvimento desses RHPs representa um avanço significativo em materiais bioinspirados. Embora os cientistas tenham tido sucesso anteriormente na replicação das estruturas primária, secundária e terciária de proteínas, alcançar a mímica funcional tem se mostrado mais difícil. A nova abordagem se concentra em recriar as heterogeneidades químicas, estruturais e dinâmicas que são essenciais para a função da proteína.

As implicações desta pesquisa são de longo alcance. As enzimas são catalisadores cruciais em inúmeros processos industriais, desde a produção de produtos farmacêuticos até a decomposição de poluentes. Os mímicos enzimáticos sintéticos oferecem o potencial de alternativas mais robustas e econômicas às enzimas naturais, que podem ser caras para produzir e sensíveis às condições ambientais.

Além disso, os princípios de design usados neste estudo podem ser aplicados para criar uma ampla gama de materiais funcionais com propriedades personalizadas. Ao controlar cuidadosamente a composição e o arranjo dos monômeros dentro dos RHPs, os pesquisadores podem ajustar sua atividade catalítica, seletividade e estabilidade.

Os pesquisadores enfatizaram a importância de analisar os sítios ativos de metaloproteínas para orientar o design dos RHPs. Ao identificar resíduos funcionais chave e seu microambiente, eles foram capazes de criar polímeros sintéticos que replicam efetivamente a atividade catalítica de enzimas naturais. A equipe introduziu monômeros chave como os equivalentes dos resíduos funcionais da proteína e modulou estatisticamente as características químicas de segmentos chave contendo monômeros, como a hidrofobicidade segmentar.

As próximas etapas para esta pesquisa envolvem otimizar ainda mais o design dos RHPs e explorar suas aplicações potenciais em vários campos. Os pesquisadores também estão interessados em desenvolver métodos orientados por IA para prever as propriedades dos RHPs com base em sua composição e sequência de monômeros. Isso pode acelerar a descoberta de mímicos enzimáticos novos e aprimorados para uma ampla gama de aplicações.