Pesquisadores desenvolveram heteropolímeros aleatórios (RHPs) que imitam enzimas, oferecendo uma nova abordagem para a criação de materiais sintéticos com funções semelhantes às de proteínas, de acordo com um estudo publicado na Nature. A equipe, inspirada nos sítios ativos de aproximadamente 1.300 metaloproteínas, projetou esses RHPs usando um método de síntese "one-pot", criando efetivamente mímicos de enzimas.

O estudo aborda um desafio de longa data na replicação sintética das funções complexas das proteínas. Embora os cientistas tenham feito progressos na imitação das estruturas primárias, secundárias e terciárias das proteínas, alcançar a heterogeneidade química, estrutural e dinâmica crucial para sua função permaneceu difícil. Os pesquisadores propõem que, ao programar o arranjo espacial e temporal das cadeias laterais no nível segmentar em polímeros, é possível replicar os comportamentos das proteínas, mesmo com químicas de backbone diferentes das proteínas.

"Introduzimos monômeros-chave como equivalentes dos resíduos funcionais da proteína e modulamos estatisticamente as características químicas de segmentos contendo monômeros-chave, como a hidrofobicidade segmentar", afirmaram os pesquisadores em seu artigo. Essa modulação permite que os RHPs formem pseudo-sítios ativos, fornecendo aos monômeros-chave um microambiente semelhante ao de uma proteína.

As implicações desta pesquisa são significativas. As enzimas são catalisadores biológicos que aceleram as reações químicas em organismos vivos. A criação de mímicos de enzimas sintéticas pode revolucionar vários campos, incluindo medicina, ciência dos materiais e remediação ambiental. Por exemplo, esses RHPs poderiam ser usados para desenvolver novos medicamentos, criar processos industriais mais eficientes ou decompor poluentes.

O desenvolvimento desses RHPs também aproveita a liberdade rotacional dos polímeros para superar as limitações na especificidade da sequência monomérica. Isso permite um comportamento mais uniforme no nível do conjunto, um fator crucial para alcançar um desempenho consistente e confiável.

A abordagem dos pesquisadores envolveu a análise dos sítios ativos de metaloproteínas para identificar resíduos funcionais-chave. Em seguida, eles projetaram RHPs com monômeros correspondentes, controlando cuidadosamente as características químicas dos segmentos que contêm esses monômeros. Essa modulação estatística de propriedades como a hidrofobicidade é crucial para criar o microambiente semelhante ao de uma proteína necessário para a atividade semelhante à de uma enzima.

O status atual desta pesquisa é que a prova de conceito foi demonstrada, mostrando que os RHPs podem de fato imitar as funções enzimáticas. Desenvolvimentos futuros provavelmente se concentrarão na otimização do design desses RHPs para melhorar sua atividade catalítica e seletividade. Os pesquisadores também podem explorar o uso de IA e aprendizado de máquina para acelerar o processo de design e identificar novas combinações de monômeros que podem alcançar funções catalíticas específicas. Isso pode levar à criação de uma biblioteca de enzimas sintéticas adaptadas para uma ampla gama de aplicações.